Estudio de las propiedades termicas de proteinas de mani mediante calorimetria diferencial de barrido (DSC)

COLOMBO A; RIBOTTA PD; LEON AE

Cordoba

Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnolog¨ªa de los Alimentos C¨®rdoba 2009; 2009

Ministerio de Ciencia y Tecnolog¨ªa

La adición de proteínas de maní como suplemento proteico permite elevar la calidad nutricional y, al mismo tiempo, mejorar los atributos sensoriales de los alimentos. El conocimiento de las propiedades térmicas de las proteínas es fundamental en la elaboración de alimentos; sin embargo, su estudio en proteínas de maní ha sido limitado. Por lo tanto, el objetivo de este trabajo fue analizar el comportamiento térmico de las proteínas de maní mediante DSC, examinando la influencia de distintos compuestos sobre la desnaturalización térmica. Se preparó aislado proteico de maní (APM) a partir de harina de maní deslipidizada y se estudiaron sus propiedades térmicas con un calorímetro. El PM mostró dos endotermas que corresponden a las fracciones proteicas de conaraquinas y araquinas. Se analizó la cinética de desnaturalización del APM, obteniéndose energías de activación (Ea) de 57,31 kcal/mol y 98,91 kcal/mol para conaraquinas y araquinas, respectivamente. Se estudió la influencia del contenido de agua sobre la desnaturalización y se obtuvo, para cada una de las fracciones proteicas, un nivel crítico de agua por debajo del cual la relación entre Td y el contenido de agua fue inversa. Se analizó la influencia de distintos compuestos sobre la desnaturalización. La urea produjo una disminución de la entalpía de desnaturalización (DH) en ambas fracciones, producto del efecto de la urea sobre la estructura de los puentes hidrógenos del agua y a su interacción con los residuos menos polares y con el esqueleto de las proteínas. El dodecil sulfato de sodio (SDS) se une a las proteínas mediante la interacción entre los grupos sulfatos y las cadenas laterales de aminoácidos cargadas positivamente, y entre las cadenas alquílicas y las cadenas laterales. Para la fracción de araquinas, el agregado de SDS produjo una disminución de la Td y el DH. Para la fracción de conaraquinas, los resultados obtenidos luego del agregado de SDS indicaron desnaturalización y una estructura menos estable. El ditioteitrol (DTT) redujo los enlaces disulfuro de las proteínas, causando desestabilización. DTT produjo una disminución drástica del DH de conaraquinas. Para la fracción de araquinas, el agregado de DTT causó una disminución de Td (y por lo tanto una disminución de la estabilidad térmica) y del ancho a la altura media de pico (DT1/2) (al igual que para conaraquinas), lo que indicaría una disminución en el número de enlaces disulfuro. En este trabajo se pudieron determinar parámetros relacionados a la desnaturalización térmica de las proteínas de maní, como la Ea y el nivel crítico de agua. El agregado de los agentes desnaturalizantes permitió determinar la importancia de cada tipo de interacción en el mantenimiento de la estructura nativa de las fracciones proteicas predominantes en maní.  Ea de 57,31 kcal/mol y 98,91 kcal/mol para conaraquinas y araquinas, respectivamente. Se estudió la influencia del contenido de agua sobre la desnaturalización y se obtuvo, para cada una de las fracciones proteicas, un nivel crítico de agua por debajo del cual la relación entre Td y el contenido de agua fue inversa. Se analizó la influencia de distintos compuestos sobre la desnaturalización. La urea produjo una disminución de la entalpía de desnaturalización (DH) en ambas fracciones, producto del efecto de la urea sobre la estructura de los puentes hidrógenos del agua y a su interacción con los residuos menos polares y con el esqueleto de las proteínas. El dodecil sulfato de sodio (SDS) se une a las proteínas mediante la interacción entre los grupos sulfatos y las cadenas laterales de aminoácidos cargadas positivamente, y entre las cadenas alquílicas y las cadenas laterales. Para la fracción de araquinas, el agregado de SDS produjo una disminución de la Td y el DH. Para la fracción de conaraquinas, los resultados obtenidos luego del agregado de SDS indicaron desnaturalización y una estructura menos estable. El ditioteitrol (DTT) redujo los enlaces disulfuro de las proteínas, causando desestabilización. DTT produjo una disminución drástica del DH de conaraquinas. Para la fracción de araquinas, el agregado de DTT causó una disminución de Td (y por lo tanto una disminución de la estabilidad térmica) y del ancho a la altura media de pico (DT1/2) (al igual que para conaraquinas), lo que indicaría una disminución en el número de enlaces disulfuro. En este trabajo se pudieron determinar parámetros relacionados a la desnaturalización térmica de las proteínas de maní, como la Ea y el nivel crítico de agua. El agregado de los agentes desnaturalizantes permitió determinar la importancia de cada tipo de interacción en el mantenimiento de la estructura nativa de las fracciones proteicas predominantes en maní. Ea de 57,31 kcal/mol y 98,91 kcal/mol para conaraquinas y araquinas, respectivamente. Se estudió la influencia del contenido de agua sobre la desnaturalización y se obtuvo, para cada una de las fracciones proteicas, un nivel crítico de agua por debajo del cual la relación entre Td y el contenido de agua fue inversa. Se analizó la influencia de distintos compuestos sobre la desnaturalización. La urea produjo una disminución de la entalpía de desnaturalización (DH) en ambas fracciones, producto del efecto de la urea sobre la estructura de los puentes hidrógenos del agua y a su interacción con los residuos menos polares y con el esqueleto de las proteínas. El dodecil sulfato de sodio (SDS) se une a las proteínas mediante la interacción entre los grupos sulfatos y las cadenas laterales de aminoácidos cargadas positivamente, y entre las cadenas alquílicas y las cadenas laterales. Para la fracción de araquinas, el agregado de SDS produjo una disminución de la Td y el DH. Para la fracción de conaraquinas, los resultados obtenidos luego del agregado de SDS indicaron desnaturalización y una estructura menos estable. El ditioteitrol (DTT) redujo los enlaces disulfuro de las proteínas, causando desestabilización. DTT produjo una disminución drástica del DH de conaraquinas. Para la fracción de araquinas, el agregado de DTT causó una disminución de Td (y por lo tanto una disminución de la estabilidad térmica) y del ancho a la altura media de pico (DT1/2) (al igual que para conaraquinas), lo que indicaría una disminución en el número de enlaces disulfuro. En este trabajo se pudieron determinar parámetros relacionados a la desnaturalización térmica de las proteínas de maní, como la Ea y el nivel crítico de agua. El agregado de los agentes desnaturalizantes permitió determinar la importancia de cada tipo de interacción en el mantenimiento de la estructura nativa de las fracciones proteicas predominantes en maní.