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INTRODUCCIÓN: la caracterización de proteínas/péptidos y el análisis de sus efectos biológicos influyen positivamente en el desarrollo de nuevas estrategias de producción de antivenenos más específicos, en el diagnóstico clínico y en el desarrollo de nuevas herramientas de investigación y drogas de potencial uso clínico. Las serpientes del género Bothrops, particularmente las pertenecientes a la especie B. alternatus (BAL) se encuentran ampliamente distribuidas en Argentina. Su veneno provoca un complejo cuadro de alteraciones locales y sistémicas que pueden, según la gravedad del accidente, conducir a hemorragia generalizada y producir la muerte del paciente. Recientemente se demostró que el veneno de un individuo en particular puede diferir del de otro de igual género y especie en la composición y abundancia relativa de sus proteínas, lo que podría conducir a diferentes síntomas clínicos. Con el fin de estudiar estas diferencias, se determinaron los perfiles proteicos, así como las actividades biológicas - DL50, actividad coagulante, actividad hemolítica indirecta, actividad hemorrágica y actividad proteolítica - del veneno de ejemplares de B. alternatus que habitan todas la ciudad de Balcarce, provincia de Buenos Aires. RESULTADOS: los venenos analizados mostraron similitudes y diferencias, tales como la presencia o ausencia de una banda de masa molecular de alrededor de 30 kDa identificada por espectrometría de masa como una proteína ligadora de la glicoproteína plaquetaria Ib (GP-Ib BP), cadenas α y β. En algunos venenos se identificó la subunidad b de una proteína ligadora del factor IX de coagulación (IX-bp). Por otra parte, los resultados indican que la Fosfolipasa A2, tanto ácida como básica, también identificadas por MS, está presente en algunos, no en todos, los venenos analizados. En cuanto a las actividades biológicas, el veneno más letal resultó ser BAL-13; BAL-2 y BAL-11 mostraron un valor similar y significativamente menor. Los 3 venenos se diferenciaron en cuanto a las actividades coagulante y hemorrágica, siendo BAL-11 la menos activa. La actividad proteolítica fue mayor para BAL-2. Por último, BAL-2 y BAL-11 presentaron actividad hemolítica indirecta, la que fue prácticamente nula en BAL-13. CONCLUSIONES: el trabajo es un aporte al estudio de la heterogeneidad que presentan en su composición los venenos de B. alternatus, sugiriendo que se relaciona con la variabilidad en sus efectos. Así, se identificó GP-Ib BP como presente en BAL-13 y ausente en los otros 2. Además, los resultados evidencian que la Fosfolipasa A2 puede no ser la principal responsable de la letalidad ya que BAL-13 no la posee. Por otra parte, 2 de los venenos poseen IX-bp; BAL-11, que no la posee, presenta la menor actividad coagulante. El contenido total de proteínas se podría relacionar al momento en que se extrajo el veneno, pero no a los efectos que produce. Las diferencias en las actividades tóxicas podrían indicar que, incluso en la misma especie, los mecanismos de la toxicidad no son idénticos, independientemente de que la manifestación clínica del envenenamiento sea similar. Los resultados sugieren que para la producción del antiveneno específico debe tenerse en cuenta no sólo el origen de las serpientes utilizadas sino también los perfiles proteicos del veneno y las características tóxicas.