Recursos biomimeticos para el estudio de hemoproteinas y complejos de hierro no hemico

SARA BARI; IGNACIO BORON; DARIO ESTRIN; DIEGO GOMEZ; MARIA LAURA FERNADEZ; ANDREA MONTENEGRO; JOSE OLABE; SEBASTIAN SUAREZ

San Nicolas, Buenos Aires, Argentina

Workshop; Segundo workshop argentino de quimica bioinorganica; 2006

Es una enzima multihémica que cataliza la conversión de hidroxilamina en nitrito. Su sitio activo presenta una peculiar unión covalente entre una posición meso de un grupo hemo y un resto tirosilo.  El efecto de este tipo de unión en la estabilización de intermediarios de catálisis y en la capacidad catalítica está siendo estudiado desde una perspectiva tanto teórica como experimental. Los cálculos sugieren que el resto tirosilo en posición meso favorece energéticamente la unión del sustrato natural, y que participa en la estabilización de algunos intermediarios de reacción propuestos, guiando la reacción en el sentido de la formación de nitrito. Experimentalmente, se ha realizado la recombinación de apomioglobina con un hemo sustituido en posición meso con un resto tirosilo, análogo del sitio activo natural,1 y se está estudiando la formación de intermediarios y productos de reacción.