Proteínas lácteas utilizadas como vehículo de vitamina B9

ROCÍO CORFIELD; KARINA DAFNE MARTÍNEZ; CAROLINA SCHEBOR; OSCAR E. PÉREZ

Congreso; VII CONGRESO INTERNACIONAL DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS; 2018

El lactosuero es un subproducto muy rico en proteínas tales como β-lactoglobulina (BLG) y α-lactoalbumina (-lac). Ambas son proteínas globulares de tamaños menores a10nm. Diversos estudios evidenciaron que estas proteínas tienencapacidad de unirse e interactuar con diferentes biopolímeros y moléculas. Teniendo en cuenta estas propiedades, el objetivo de este trabajo fue generar micro-encapsulados a partir del complejamiento de la vitamina B9 con proteínas de lactosuero. Se trabajó con sistemas conteniendo vitamina B9 (AF) y proteínas: BLGy aislados de proteínas de lactosuero (WPI). Los complejos se prepararon en tres concentraciones: 0,00625%; 0,0125% y 0,01825% p/p, a partir de soluciones acuosas de cada componente a pH 7, que se mezclaron en cantidades iguales y se llevaron a pH 3 con ác. cítrico. Se analizó la cinética de agregación evaluandoel incremento de absorbancia a 600nm en el tiempo, generado por la turbidez producida por el complejo. Adicionalmente, con un analizador Zetasizer Nano-Zs se obtuvieron los diámetros hidrodinámicos (DH) de los sistemas con y sin la presencia de AF, y el potencial ƺ. Finalmente, se evaluó la capacidad antioxidante (AA) mediante el método de decoloración del radical ABTS+. Los resultados de las cinéticas de agregación mostraron que ambos sistemas alcanzaron el equilibrio en tiempos menores a los 10 minutos. Con respecto a los DH, se observó que el AF modificó las proteínas generando complejos de mayor tamaño. La distribución en volumen de BLG a pH 3 fue monomodal, dando valores menores a 10nm en las tres concentraciones estudiadas. Contrariamente, los complejos BLG-AF mostraron polidispersidad y adquirieron valores más elevados que la referencia, llegando alcanzar un pico de 4501nm en la concentración más alta. En cuanto a los sistemas de WPI, al tratarse de una mezcla proteica, los sistemas sin AF mostraron distribuciones bimodales, encontrándose los picos entre 17 y 692nm. En el mismo sentido que BLG-AF, se observó que los sistemas de WPI-AF desplazaron las distribuciones de tamaño hacia valores más altos, exhibiendo un pico máx. de 5582nm con la mayor concentración de AF. Se comprobó la formación de estos complejos proteína-AF dado a que el AF presentó tamaños de partícula mucho menores al de la proteína sola. Con respecto al potencial ƺ, los sistemas presentaron valores más bajos que las referencias, siendo en ambos casos la cc 0,0125% la que mayor diferencia obtuvo.Por último, los resultados de AA mostraron que el AF aporta en la mayor concentración estudiada 0,0145 ± 0,0003 y en la menor 0,0041 ± 0,0002 mg ácido gálico/ml y al encontrarse encapsulado prácticamente no presenta diferencias significativas. Estos resultados demuestran que existen interacciones entre las proteínas de lactosuero y el AF lo que evidenciaría la encapsulación de esta vitamina. El estudio con WPI permitió observar que la micro-encapsulación puede generarse con aislados proteicos, presentándose como una opción más económica frente al uso de la proteína pura. Ambos sistemas se muestran con gran potencialidad para el uso en productos alimenticios y/o farmacéuticos.