Evaluación Mecanística De Hematin Como Biomimético De Peroxidasas: Efecto Del pH Del Medio

IVANA MAGARIO; AGOSTINA CÓRDOBA; MARÍA LUJÁN FERREIRA

Los Cocos, Córdoba

Encuentro; II Reunión Interdisciplinaria de Tecnología y Procesos Químicos (II RITeQ); 2014

La oxidación de estructuras fenólicas para degradar contaminantes es de interés actual. En contraste con los métodos de oxidación avanzada las peroxidasas son selectivas y biocompatibles no obstante, son costosas y sensibles. Hematin (protoporfirina de hierro IX)constituye el grupo próstetico de la peroxidasa del rábano picante (HRP) y se obtiene comercialmente al 10% del costo de HRP. Este catalizador ha demostrado ser eficiente en la degradación de colorantes antraquinónicos y azoicos siendo máxima su actividad en medio alcalino(9,5 a 11,4) (Córdoba, 2012 and 2012b).Por otro lado, resulta útil comprender el mecanismo de acción de hematin a través de una reacción test que puede llevarse a cabo en una cubeta espectrofotométrica monitoreando en línea la formación de un producto conjugado entre fenol y 4-aminoantipirina (AAP). Un estudio previo de parametrización de modelos cinéticos de esta reacción postula y evalúa que Hematin adopta estados intermediarios idénticos a los de la enzima durante su acción catalítica aplicado en pH neutro: Hematin es activado por H2O2 para oxidar una molécula de fenol a un radical fenoxilo el cual se conjuga con AAP en un proceso radicalario no-controlante de la velocidad del proceso. No obstante, se identifican diferencias respecto a la enzima tales como menor actividad y selectividad hacia fenol siendo las rutas de coordinación con H2O2 más efectivas propiciando así su inactivación por blanqueamiento.