Derivados nitrosilados de una FeII porfirina estable

JUAN PELLEGRINO; SARA E. BARI; FABIO DOCTOROVICH

Tandil, Provincia de Buenos Aires

Congreso; XV Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2007

La actividad bioquímica del óxido nítrico (NO) y del nitroxilo (NO-/HNO) implica su interacción con hemoproteínas. Dado que la mayoría de las hemoproteínas presentan FeII porfirinas en sus sitios activos, preservadas de la oxidación por el entorno proteico, buscamos trabajar con metaloporfirinas capaces de estabilizar la forma ferrosa, para realizar estudios de reactividad frente a dadores de especies reactivas de nitrógeno. Con este objetivo, realizamos la síntesis de la FeIIImeso-(tetrakis(pentafluorfenil)--octabromoporfirina, FeIII(TFPPBr8)Cl, (1) que, debido a la presencia de los sustituyentes fuertemente atractores, permite fácilmente la obtención de la forma ferrosa, FeII(TFPPBr8) (2), que resulta particularmente estable frente a la oxidación. [1,2]En primer lugar, estudiamos la reacción de (1) y (2) con dadores de nitroxilo. El producto esperado para (1) es FeII(TFPPBr8)NO (3), mientras que para (2) sería FeII(TFPPBr8)HNO (4). [3,4] Si bien los resultados de espectroscopía UV-Vis muestran espectros casi idénticos para ambos productos de reacción, no es posible asegurar que correspondan a la misma especie, ya que hay antecedentes en la literatura en cuanto a la similitud de espectros UV-Vis de complejos FeII(Porf)NO y FeII(Porf)HNO. [3]Por otro lado, realizamos la síntesis de (3) por reacción de (1) con NO (g) (nitrosilación reductiva). El producto fue aislado y caracterizado por UV-Vis y FTIR. La reducción de (3) con cobaltoceno, CoII(Cp)2, mostró por UV-Vis la presencia de dos porfirinas, FeII(TFPPBr8) y un producto espectroscópicamente similar al producto de partida, asignable a FeII(TFPPBr8)NO-. Para confirmar o descartar lo anterior se complementa el estudio con espectroscopías FTIR y RMN.