Estudio de genes mitocondriales en Camélidos sudamericanos y metabolismo energético: cambios comparativos en el gen CO II

DI ROCCO F.; MATÉ M.L.; ZAMBELLI A.; VIDAL-RIOJA L.

Córdoba

Otro; 4º Seminario Internacional de Camélidos Sudamericanos y 2º seminario internacional del Proyecto DECAMA; 2004

Seminario Internacional de Camélidos Sudamericanos y Proyecto DECAMA

Los Camélidos Sudamericanos poseen características biológicas particulares tales que les han permitido adaptarse y sobrevivir  en ambientes  extremos entre los cuales  el frío y la  hipoxia de altura son destacables. Estos rasgos hacen de los camélidos un buen modelo para estudios fisiológicos del metabolismo energético celular.              El genoma  mitocondrial  codifica 13 proteínas  que intervienen en el transporte de  electrones y la fosforilación oxidativa de la respiración celular. Publicaciones recientes  describen variaciones de algunas de esas enzimas  que probablemente representen adaptaciones vinculadas  a la disponibilidad de oxígeno y exigencias del metabolismo. La subunidad II de la citocromo c oxidasa (CO II), enzima de la cadena respiratoria mitocondrial, tiene  un rol crítico en la obtención de energía. El presente trabajo tiene por objeto identificar la secuencia nucleotídica y la capacidad codificarte  del gen de la CO II mitocondrial de los camélidos sudamericanos y establecer homologías y diferencias  con especies de artiodáctilos y cetartiodáctilos de hábitats diferentes. Mediante ensayos de PCR se amplificó el gen CO II mitocondrial completo en  3 llamas y 3 guanacos. Se utilizaron primers diseñados sobre la  secuencia de los genes tRNA Asp y tRNA Lys  que flanquean el gen CO II en la alpaca. La secuenciación automática del gen se realizó utilizando un equipo ABI 377. Se encontró que este gen tiene 228 codones incluyendo un codón de inicio ATG  y un codón de terminación completo TAA.  Las secuencias obtenidas se compararon con  las  de cerdo, vaca, ballena y oveja disponibles en el Gen Bank  . Se hallaron sustituciones de aminoácidos  propias de los  camélidos  en 10 sitios que en todos los artiodáctilos comparados se hallan conservados. En las posiciones  27, 182 y 21 los cambios no fueron conservativos ya que modificaron la polaridad del aminoácido.  Estos resultados  podrían implicar cambios en la estructura y actividad de la proteína CO II.