EFECTO DEL PH SOBRE LAS PROPIEDADES ESTRUCTURALES DE PROTEÍNAS DE CHÍA

LÓPEZ, DÉBORA NATALIA; BOERIS, VALERIA; SPELZINI, DARÍO

Montevideo

Congreso; 3° Congreso Iberoamericano de Ingeniería de los Alimentos; 2020

Las nuevas tendencias hacia una alimentación saludable resultaron en el aumento del consumo de chía, no sólo por su elevado contenido de ácido α- linoleico, sino por la calidad nutricional de sus proteínas. Esto propone como desafío a la industria alimentaria la obtención de concentrados con propiedades funcionales adecuadas para su incorporación en diversos productos alimenticios. Las condiciones mediante las cuales las proteínas son extraídas de sus fuentes naturales pueden modificar sus propiedades estructurales, con la consecuente modificación en su funcionalidad. En el presente trabajo se estudió el efecto del pH del medio sobre la conformación de las proteínas aisladas. Se obtuvieron aislados de chía a partir de semillas trituradas parcialmente desgrasadas, mediante solubilización alcalina a pH 10 o 12, seguida por una precipitación ácida a pH 4,5. Los mismos fueron denominados como APC10 y APC12, de acuerdo con el pH de solubilización. El potencial electrocinético fue más negativo para las proteínas de APC10 en el rango de pH 2-12, indicando una mayor estabilidad electrostática. El proceso de aislamiento no modificó significativamente el punto isoeléctrico de las proteínas extraídas, ya que el potencial ζ fue cercano a cero entre pH 2 y 4 en ambas muestras. El contenido de estructura secundaria no se modificó significativamente en el rango de pH 2-12, siendo la mayor diferencia la existente a pH isoiónico, en donde APC12 evidenció un mayor porcentaje de estructura desordenada. Al estudiar los espectros de fluorescencia intrínseca entre pH 2 y 12, el pico máximo de emisión se localizó alrededor de 330 nm para APC10 y cercano a 350 nm para APC12. Este corrimiento hacia el rojo se relaciona con los residuos Trp expuestos al solvente. A su vez, APC12 evidenció un pico solapado cercano a los 310 nm ya que, debido al mayor grado de desnaturalización de las proteínas, los fluoróforos adquieren una localización más distante. Por lo tanto, la transferencia de energía entre los residuos Tyr y Trp sería menor, debido a su dependencia con la distancia, por lo que en esta muestra pudo visualizarse levemente el pico de emisión de los residuos Tyr. Los espectros obtenidos a pH 4 y 6 evidenciaron un corrimiento al azul debido posiblemente a la exposición de los residuos fluorescentes a un ambiente menos hidrofílico a causa de la presencia de agregados solubles. Se puede concluir que las proteínas de APC10 resultaron más estables frente a la variación del pH del medio.