Evaluación de las propiedades funcionales de agregación y gelificación de sistemas acuosos compuestos por proteínas y mucílago de chía

LÓPEZ, DÉBORA N.; VECCHI, MARÍA DE LOS ÁNGELES; SARTORI, SOL; FRANZINI, MICAELA; SPELZINI, DARÍO; BOERIS, VALERIA

Congreso; XXI CONGRESO LATINOAMERICANO Y DEL CARIBE DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS & XVII CONGRESO ARGENTINO DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS; 2019

Los sistemas mixtos proteínas-polisacáridos son ampliamente utilizados en la industria alimentaria para formular productos con una gran variedad de texturas. Las proteínas de chía (PC) son actualmente muy estudiadas por su reconocido valor nutricional. El mucílago de chía (M) es un polisacárido aniónico con gran aplicación en alimentos como agente espesante, emulsificante y estabilizante. El objetivo del trabajo fue realizar un estudio exploratorio acerca de las propiedades fisicoquímicas y funcionales de sistemas acuosos compuestos por PC y M para determinar su potencial incorporación conjunta en la formulación de alimentos. Se trabajó utilizando semillas trituradas de chia, parcialmente desgrasadas como materia prima. Se dispersó la muestra en agua en una proporción 1:20 y se incubó de manera de favorecer la liberación del M. Se centrifugó la muestra y se removió el M que fue liofilizado. Posteriormente se alcalinizó la suspensión y se extrajeron las PC a dos pH: 10 y 12. Posteriormente se precipitaron a pH 4,5 y se resuspendieron nuevamente al pH de extracción antes de liofilizar. Se obtuvieron dos muestras proteicas en función del pH de extracción: PC10 y PC12. Se prepararon dispersiones acuosas de cada una de las macromoléculas por separado así como de las mezclas PC10-M y PC12-M. Se realizaron titulaciones ácido-base potenciométricas. Se desnaturalizaron las proteínas por tratamiento a 100°C durante 10 min y posteriormente se acidificó por adición de glucono-delta-lactona (GDL). Se estudió la agregación proteica mediante el cálculo del parámetro beta, relacionado con el tamaño de los agregados. Se determinó la cantidad mínima de PC requerida para formar geles térmicos en ausencia y en presencia de M.La curva de titulación potenciométrica de cada uno de los aislados proteicos se vio afectada por la presencia de M, indicando que la interacción entre las PC y el M modifica el pKa de los grupos ionizables debido al efecto de regulación de cargas. De la misma manera, se modificó ligeramente la cinética de acidificación de las PC desnaturalizadas adicionadas con GDL. Se encontró que el perfil de agregación proteica fue afectado por la presencia de M: PC10 muestra un mínimo en el perfil de agregación que se interpreta como la disociación de los agregados proteicos primarios antes de la formación de los agregados que ocurre por efecto hidrofóbico a pH isoeléctrico; sin embargo PC12 no presenta esta característica indicando que los agregados proteicos primarios no se reestructuran significativamente para dar lugar a los agregados que en mayores concentraciones generan el gel. En cuanto a la capacidad de formar geles térmicos, las PC10 forman geles a concentraciones por encima del 3,7 % mientras que las PC12 lo hacen incluso a concentraciones del 9,5 %. En el caso de PC10 adicionado con M, se obtuvieron geles más firmes en el mismo rango de concentraciones.