Propiedades emulsificantes de las proteínas de chía

LÓPEZ, DÉBORA N.; BOERIS, VALERIA; SPELZINI, DARÍO; BONIFACINO, CARLA; PANIZZOLO, LUIS A.; ABIRACHED, CECILIA

Congreso; XXI CONGRESO LATINOAMERICANO Y DEL CARIBE DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS & XVII CONGRESO ARGENTINO DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS; 2019

?Propiedades emulsificantes de las proteínas de chía?López Débora Natalia(1, 2), Boeris Valeria(1, 2), Spelzini Darío(1, 2), Bonifacino, Carla(3), Panizzolo Luis Alberto(3), Abirached Cecilia(3)(1) Universidad Nacional de Rosario-CONICET. Facultad de Cs. Bioquímicas y Farmacéuticas, Suipacha 570, Rosario, Santa Fe, Argentina.(2) Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería, Av. Pellegrini 3314, Rosario, Santa Fe, Argentina.(3) Universidad de la República. Facultad de Química. Av. General Flores 2124, Montevideo, Montevideo, Uruguay.Dirección de e-mail: dlopez@fbioyf.unr.edu.arLas proteínas de chía son reconocidas por su elevado valor nutricional. Su empleo como aditivo alimentario en forma de aislados depende significativamente del proceso que se lleva a cabo para su obtención. Esto se debe, fundamentalmente, al efecto del tratamiento alcalino y ácido sobre las propiedades estructurales de las proteínas, lo que influye significativamente en su funcionalidad. En el presente trabajo se evaluaron las propiedades emulsificantes de las proteínas de chía obtenidas mediante solubilización a pH 10 y 12, y precipitación isoeléctrica a pH 4,5. Los aislados proteicos fueron denominados como APC10 y APC12, de acuerdo a su pH de extracción. Las emulsiones se formaron a partir de la mezcla de 5 mL de aceite de girasol comercial y 15 mL de una dispersión proteica 1 mg/mL de proteína soluble en medio buffer fosfato 0,01 M, cuya fuerza iónica se ajustó a 0,022 M con NaCl. La emulsión se formó con un homogenizador a alta velocidad, a 20000 rpm durante 1 minuto. La distribución de tamaño de gotas de las emulsiones se estudió para las muestras recién preparadas, empleando un equipo de determinación de tamaño de partícula por difracción láser. Ambas distribuciones fueron polidispersas, en relación al tipo de homogenización empleado, sin formación de flóculos mediante interacción no-covalente. Las emulsiones estabilizadas con APC12 evidenciaron un menor tamaño medio de gotas (p=0,0223) (D4,3= 35,7 ± 0,7 μm y 32,2 ± 0,2 μm para emulsiones preparadas con APC10 y APC12, respectivamente). El proceso de desestabilización de las emulsiones formadas con APC10 y APC12 se siguió mediante un analizador vertical óptico, durante 1 hora. Los valores de retrodispersión en la zona baja del tubo (10-15 mm) versus tiempo se ajustaron con una ecuación bifásica de segundo orden con el objetivo de conocer las constantes cinéticas de desestabilización (kh y ks), aplicables a un sistema con dos tamaños de partículas diferentes. La desestabilización de las partículas de menor tamaño se caracterizó con kh y las de mayor tamaño con ks, de acuerdo a un modelo cinético hiperbólico y sigmoideal respectivamente. Si bien ks no mostró diferencias significativas entre ambas muestras (p > 0,05), las emulsiones formadas con APC12 mostraron un menor kh (p < 0,005), evidenciando una menor velocidad de desestabilización, relacionado con un menor tamaño de gota. El porcentaje de desestabilización global de las emulsiones, relacionado con el grado de floculación y/o coalescencia de la fase crema, se estudió mediante análisis de los valores promedio máximos de retrodispersión en la zona 50-53 mm a los 60 min y luego de 24 h, siendo 1,8±0,3 % y 0,014±0,003 % para emulsiones formadas con APC10 y APC12, respectivamente. Los resultados obtenidos permiten concluir que las proteínas de chía extraídas mediante solubilización a pH=12 evidenciaron mejores propiedades emulsificantes que aquellas obtenidas a pH=10.