ESTUDIO DE PROTEÍNAS CORONA EN NANOPARTÍCULAS DE PLATA DE SÍNTESIS BIOLÓGICA

PAULA PATERLINI; LEDESMA, ANA E.; ANALIA ALVAREZ ; ROMERO, CINTIA MARIANA

Congreso; XXII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2021

Las nanopartículas (NPs) obtenidas por síntesis biogénica se caracterizan por poseerun recubrimiento de biomoléculas adsorbidas sobre la superficie, las cuales actúancomo agentes estabilizadores, controlan el tamaño de la NP y le otorgan propiedadesfísico-químicas y biológicas únicas. Estas proteínas son conocidas como proteínascorona [1] [2]. El objetivo de este trabajo fue analizar la conformación en capas deproteínas previamente identificadas sobre la superficie de NPs de plata (AgNPs)sintetizadas por la cepa Streptomyces sp. M7.Las proteínas estudiadas fueron: TerD, superóxido dismutasa, glucosa-6-fosfatoisomerasa, aminopeptidasa y el transportador ABC. A través de modelos moleculares ydel estudio de fenómenos de acoplamiento, de adsorción y de interacción entreproteínas, se encontró que la aminopeptidasa y el transportador ABC presentabanmayor afinidad con la superficie de la AgNP, siendo los aminoácidos Arg (carga positiva)y Asp (carga negativa) los que interactuaban específicamente con la superficie. de laAgNP. Ser, Leu, Val, Ala fueron los residuos aminoacídicos que participaban en lasinteracciones hidrofóbicas, cruciales para estabilizar el complejo entre laaminopeptidasa y la AgNP. Las otras proteínas se relacionaban con la AgNP a travésde interacciones hidrofóbicas superficiales con residuos como Ser, Leu, Val y Ala. Seencontró que la interacción más débil entre NP y proteínas se producía con lasuperóxido dismutasa, ya que se observaron solo residuos hidrófobos en el sitio deunión. Las NPs presentaron interacciones más fuertes con aquellas proteínas que teníanun mayor porcentaje de hélices alfa, como la aminopeptidasa y el transportador ABC yenlaces menos efectivos (interacciones débiles) con aquellas proteínas que teníanabundantes láminas beta. A partir de los análisis de ΔG, las uniones proteínas-AgNPmás estables fueron con el transportador ABC, la aminopeptidasa y la glucosa fosfatoisomerasa.Los resultados informados permiten concluir que las AgNPs de síntesis biogénicaestudiadas, podrían unirse eficazmente a varias enzimas determinantes de suspropiedades biológicas