Inmovilización de una lipasa de Candida rugosa sobre óxidos mixtos como plataforma biocatalítica: análisis in silico de la interacción proteína-soporte

MORALES, ANDRES HERNAN; HERO, JOHAN SEBASTIAN; LASCANO, GONZALO ANDRÉS; MARTÍNEZ, MARÍA ALEJANDRA; GÓMEZ, MARÍA INÉS; ROMERO, CINTIA MARIANA; LEDESMA, ANA E.

Congreso; XXII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2021

IntroducciónLas técnicas de inmovilización enzimática mejoran la actividad, especificidad yestabilidad de enzimas empleadas en la industria. Una de las técnicas más simples yeconómicas se basa en la adsorción física de la proteína a un soporte, donde el tipo deinteracción que ocurre entre la superficie del soporte y la enzima puede resultar demucha utilidad para entender y predecir diferentes fenómenos.El objetivo de este trabajo consiste en evaluar mediante herramientas computacionaleslas posibles interacciones durante la inmovilización de una lipasa de Cándida rugosasobre soportes de óxidos mixtos (Ca2Fe2O5 y MgFe2O4).ResultadosLas estructuras in silico de los óxidos fueron generadas y analizadas con el paquete deprogramas Gaussian16 y los estudios de interacción proteína-oxido con el programaAutoDock4.2. Los óxidos fueron generados como redes ortorrómbicas y cubicastridimensionales duplicando la celda unidad a lo largo de uno de los planos cristalinos,y la interacción se estudió sobre toda la superficie de la enzima en las conformacionesabierta y cerrada. Los resultados mostraron que ambos óxidos interaccionan de distintamanera con la enzima, con energías de unión de -5,81 kcal/mol y -8,03 kcal/mol paraCa2Fe2O5 y MgFe2O4, respectivamente para la lipasa en conformación abierta. losaminoácidos involucrados en la interacción fueron Pro65-Leu78-Val127-Gly128-Thr132-Phe133-Glu208-Phe296-Leu297-Phe344-Thr347-Ser450-Ile453 para Ca2Fe2O5 yPro65-Gly123-Val127-Gly128-Gly129-Phe133-Thr132-Phe296-Leu297-Phe344-Phe448-Ser450-Val454-Tyr458 en MgFe2O4, predominando interacciones hidrofóbicas.ConclusionesMediante técnicas in silico, se caracterizó el sitio de unión de Cándida rugosa sobresoportes de óxidos mixtos y se evaluaron las interacciones involucradas en dichoproceso. Ambos óxidos interactúan de distinta manera con la enzima, prediciéndoseinteracciones pi-catión para el óxido mixto de calcio.REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS1) Hoarau, M., Org. Biomol. Chem, 2017, 15, 539-551