Estudios de interacción de ácidos biliares con la enzima alfa amilasa como proteína modelo

BORDÓN, ANAHÍ; CASTAÑO, MARÍA S.; GÓMEZ, JORGE N.; SESÍN, ABRAHAM A.; CAROL, JUAN J.; LEDESMA, ANA E.; BUSTOS, ANA Y.

Jornada; XIV Jornadas de Ciencia y Tecnología de Facultades de Ingeniería del NOA; 2019

Los ácidos biliares (AB) son potentes antimicrobianos cuyo principal blanco de acción son las membranas bacterianas, provocando también daño estructural al ADN y proteínas. A fin de evaluar la naturaleza de la interacción entre la enzima alfa amilasa y AB se realizaron estudios de espectroscopia UV-visible e infrarroja (FTIR) y cálculos de docking molecular. Los cálculos de docking mostraron que el ácido taurodeoxicólico (ATDC) presenta interacciones puente hidrogeno con residuos de la superficie de la enzima, pero no ingresa al sitio activo, mientras que la interacción el ácido deoxicólico (ADC) involucraría residuos que intervienen en la actividad enzimática. La interacción fue evidenciada por cambios en la intensidad de la banda a 280 nm (característica de la proteína), la cual se atenúa significativamente en presencia de ADC, sin modificaciones con ATDC, sugiriendo diferente interacción entre la proteína y los AB. La espectroscopía FTIR mostró cambios en la estructura secundaria de la enzima expuesta a ambos AB, efecto que fue más evidente en presencia de ADC. Ambos efectos mostraron dependencia de la concentración del AB. Estos resultados, permiten inferir que los dos ABs se unen en sitios diferentes a la enzima produciendo cambios en su estructura secundaria.