Caracterización preliminar de proteasas y lipasas obtenidas a partir de residuos de esturión ruso

LIÉBANA CLARA; LAITANO, MARÍA V.; ALEJANDRO PERRETTA; IGNACIO QUARTIANI; IVANA SOLEDAD FRIEDMAN; RODRIGUEZ, YAMILA E.; ALVARENGA, MERCEDES N.; DEL VALLE, JUANA CRISTINA; FERNÁNDEZ GIMENEZ, A.V.

Otro; XII Foro Iberoamericano de los Recursos Marinos y la Acuicultura; 2023

En busca de un aprovechamiento integral de los residuos provenientes de lafaena de esturión ruso (Acipenser gueldenstaedtii) para la obtención de caviar, en estetrabajo se propuso evaluar la extracción y caracterización de enzimas digestivas que puedanservir para diferentes fines biotecnológicos. El objetivo de este estudio fue realizar unacaracterización parcial de las proteasas alcalinas y lipasas de A. gueldenstaedtii en diferentescondiciones de pH y temperatura. Se utilizaron muestras de residuos de intestino de 6ejemplares faenados en las instalaciones de Esturiones de Río Negro (Uruguay). Sedeterminó la actividad específica de proteasas alcalinas y de lipasas a distintos valores depHs (7, 8, 9, 10, 11) y temperatura (10, 25, 40, 55°C), así como también su estabilidad adistintos tiempos de incubación (0, 30, 60, 120 min). Las proteasas presentaron mayoractividad a pH 9 y 10 y estabilidad a todos los pHs evaluados. La actividad de estas enzimasfue más alta a 25°C y fueron estables a 10 y 25°C, mientras que a 40 y 55°C se redujo laactividad enzimática a partir de los 30 minutos. La actividad de lipasas más alta se registró apH 8, mientras que fueron estables en todo el rango de pH evaluado (7, 8, 9, 10). Nopresentaron actividad a pH 11. Estas últimas, presentaron mayor actividad a 25°C y engeneral fueron estables excepto a los 55°C, donde se observó una reducción de la actividadenzimática. Estos resultados preliminares demuestran que es posible revalorizar residuos deesturión para la obtención de enzimas con buenas propiedades de actividad y estabilidad enel tiempo, promoviendo la puesta en valor de este residuo y la sostenibilidad de laacuicultura.