? Efecto de mutaciones puntuales en la hidratación del sitio activo de la neuraminidasa del virus influenza H1N1

VEGA HISSI, E.G; BARRIONUEVO L; DÍAZ M.G; ANDRADA M.F; ESTRADA M; GARRO MARTINEZ, J.C.

Congreso; XXX Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2017

El uso de inhibidores de la neuraminidasa (N1) del virus de la gripe ha llevado a la aparición de variantes resistentes de la enzima.[1] El conocimiento del mecanismo de la resistencia a nivel molecular permite proveer información para el desarrollo de nuevas generaciones de inhibidores para el tratamiento antiviral. En este contexto cabe destacar que las moléculas de agua se encuentran presente en numerosos sitios de unión de proteínas, desde donde son desplazadas tras la unión del ligando o forman un complejo entre la proteína y el ligando estabilizando la unión. Por lo tanto, el estudio de la hidratación de los sitios activos resulta importante para la adecuada predicción de las energías libre de unión en el diseño racional de fármacos.