LA PROTEÍNA HSP83 DE Leishmania infantum USADA COMO CARRIER MEJORA LA EXPRESIÓN DEL ANTÍGENO SAG1 DE Toxoplasma gondii EN PLANTAS

ALBARRACIN, R.; LAGUÍA BECHER, M.; FARRAN, I.; SANDER, V.; CORIGLIANO, M.; YACONO, M. L.; PARIANI, S.; SANCHEZ LOPEZ, E.; VERAMENDI, J.; CLEMENTE, M.

CABA

Congreso; XXVII Reunión Anual-SAP; 2015

Sociedad Argentina de Protozoología

SAG1 es elprincipal antígeno de superficie del parásito intracelular Toxoplasma gondii, que ha sido propuesto como uno de losprincipales candidatos para el desarrollo de una vacuna anti T. gondii. En este sentido es que se hanrealizado grandes esfuerzos por expresar este antígeno en diferentes sistemasheterólogos, que en la mayoría de los casos resultaron en bajos niveles deexpresión y baja antigenicidad de la proteína recombinante.  En el presente trabajo nos propusimosexplorar la tecnología de transformación de cloroplastos con el objeto deoptimizar la expresión SAG1 en plantas. Además, con el propósito de mejorar laexpresión de SAG1 en cloroplastos, se expresó la proteína de choque térmico de83kDa de Leishmania infantum(LiHsp83) como carrier del antígenoSAG1. Los niveles de SAG1 en plantas  fueentre 0,1-0,2 mg/g de peso fresco (PF). Por su parte, la fusión de SAG1  a LiHsp83 incremento significativamente losniveles de expresión de SAG1 en cloroplasto (~100 mg/g de PF). Además, seevaluó la funcionalidad de la proteína fusión LiHsp83-SAG1. Tres suerosseropositivos de pacientes reaccionaron contra la proteína SAG1 presente enplantas  que expresaban la proteína defusión LiHsp83-SAG1. Asimismo, las inmunizaciones orales de ratones C57utilizando extractos de plantas que expresaban LiHsp83-SAG1 redujeronsignificativamente el número de quistes, que correlacionó con un aumento en losniveles de anticuerpos específicos anti-SAG1. Es por estos resultados queproponemos que la fusión de proteínas foráneas a la proteína LiHsp83 de L. infantum como una estrategia novedosapara incrementar los niveles de expresión de proteínas recombinantes expresadasen cloroplastos, proporcionando una alternativa a las dificultades que presentala expresión de un antígeno en sistemas heterólogos de plantas.