INTERACCION DE BSA CON NANO Y MICROPARTÍCULAS DE ZnO MODIFICADAS SUPERFICIALMENTE

ALDO PLOPER; GABRIELA SIMONELLI ; E.L. ARANCIBIA

CABA

Congreso; XIX Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2015

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INTERACCION DE BSA CON NANO Y MICROPARTÍCULAS DE ZnO MODIFICADAS SUPERFICIALMENTE A. Ploper1, G. Simonelli2y E.L. Arancibia1 1Laboratorio de Fisicoquímica-INQUINOA, DIPyGI,FACET-UNT y 2Laboratorio de Física del Sólido, Dpto. de Física, FACET-UNT, Av. Independencia 1800, S.M. de Tucumán, Argentina. aldoploper@hotmail.com; gsimonelli@herrera.unt.edu.ar earancibia@herrera.unt.edu.ar En los fluidos biológicos, las partículas están siempre rodeadas por proteínas. Como las proteínas se adsorben sobre la superficie, el grado de adsorción, el efecto sobre la conformación de la proteína y suestabilidaddependen de la naturaleza química, la forma y el tamaño de laspartículas. En este trabajo se estudiala interacción de albúmina de suero bovino (BSA) con dos tipos de partículas de ZnO: microhilos (MW) y nanopartículas (NP). Ambos están funcionalizados con ácido 3-mercaptopropiónicoy se evalúa el efecto del tamaño y de la modificación superficial en la interacción. Para alcanzar este objetivo,las partículas se sintetizaron,funcionalizarony caracterizaronpor medio de SEM, DRX, EDS, IR y espectroscopia de fluorescencia. La interacción con BSA se estudió por medio de espectroscopia de fluorescencia y dicroísmo circular (DC).Se observó que la intensidad de la banda de emisión de la BSA a 331 nmdisminuye con el aumento de concentración de MW y de MW funcionalizados (3MPA-MW), indicando perturbación del entorno del triptófano que da origen a la emisión.El efecto es más notorio para MW sin funcionalizar (ver figura). La espectroscopia DCevalúa cambios conformacionales de la proteína. El espectro DC de una solución de BSAmuestra dos bandas fuertes negativas en la región UV a 209 y 221 nm, características de la estructura α-helicoidal. La adición de MW a la solución provoca una pequeña reducción de la señal observada, debida a la disminución en el contenido de dicha estructura.Para la adición de 3MPA-MW, la reducción es menor y no se observa reducción significativa de la señal de la BSA al adicionar NP o NP funcionalizadas. Se concluye que la modificación superficial de las partículas, al igual que la mayor curvatura superficial de las NP con respecto a los MW, tienden a preservar la estructura de la proteína. Por otro lado, y de acuerdo con la literatura, se encontró que en ningún caso la BSA fue severamente afectada, por lo que las partículas podrían utilizarse en aplicaciones biomédicas. Espectros de fluorescencia de una solución 2.10-6M de BSA y soluciones de BSA con el agregado de 3.5 10-5M de MW de ZnO sin funcionalizar (izq.) y MW funcionalizados con 3-MPA (der.).