INQUINOA   21218
INSTITUTO DE QUIMICA DEL NOROESTE
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
ENTRECRUZAMIENTO ENZIMÁTICO DE PROTEÍNAS DE SOJA. CONSECUENCIAS EN LA ESTRUCTURA Y EN EL COMPORTAMIENTO REOLÓGICO.
Autor/es:
DORADO, LUIS ANDRES; LOPEZ DE MISHIMA, BEATRIZ; GIACOMELI, CARLA
Lugar:
Cordoba
Reunión:
Congreso; XVII Congreso Argentino de Fisicoquimica y Quimica Inorganica; 2011
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Cordoba-Asociacion Argentina de Investigacion Fisicoquimica
Resumen:
Las técnicas de entrecruzamiento de proteínas son una alternativa valiosa a la hora de conferir texturas en los alimentos proteicos. El entrecruzamiento enzimático utilizando transglutaminasa microbiana (MTG) es una manera efectiva y cada vez más utilizada para mejorar las propiedades gelificantes y el desarrollo de nuevos alimentos, por esta razón es importante realizar un estudio estructural y correlacionar con el  comportamiento reológico para conocer mejor las consecuencia de estas modificaciones sobre el sistema. El objetivo de este trabajo es estudiar el efecto que tiene el entrecruzamiento sobre las propiedades fisicoquímicas de las globulinas de soja (fracciones enriquecidas en 7S y 11S) por acción de la transglutaminasa. A partir del análisis de los geles de SDS-PAGE se observó que las subunidades que intervienen en la reacción de entrecruzamiento con MTG son las que están más expuestas en la estructura terciaria de las proteínas mientras que las subunidades que permanecen intactas son las hidrofóbicas debido a que la enzima no accede fácilmente a estas regiones. También se observó que la fracción 7S alcanza a menor tiempo (20 min) un grado de entrecruzamiento mayor que la fracción 11S (45 min). El entrecruzamiento enzimático de ambas fracciones contribuye substancialmente a la modificación de la estructura secundaria de las proteínas presentes. En consecuencia, aun cuando algunas subunidades se mantienen intactas el resultado global es fuertemente desnaturalizante. Los valores de hidrofobicidad superficial (H0) de las proteínas disminuyen a medida que transcurre el tiempo de entrecruzamiento para ambas fracciones. Esta disminución puede deberse al aumento en el grado de entrecruzamiento que causa una menor accesibilidad de la sonda fluorescente a las regiones hidrofóbicas y por lo tanto una menor intensidad de fluorescencia de la sonda. Estos resultados también muestran que el valor de H0 se estabiliza más rápidamente para la fracción 7S (30 min) que para la 11S (entre 90 min y 120 min), indicando una velocidad de entrecruzamiento mayor para el aislado enriquecido en la fracción 7S. Esto también se puede observar cuando se determina el tiempo de gelificación dando aproximadamente 7 min para la fracción 7S y 11 min para la fracción 11S. El análisis de los cambios en los diámetros de los biopolímeros a medida que se van entrecruzando con MTG mostro que el tamaño de los biopolímeros de la fracción 11S aumenta aproximadamente tres veces en 12 horas a diferencia de aquéllos de la fracción 7S que lo hacen alrededor de ocho veces. Sin embargo, los valores de diámetro son mayores en la fracción 11S (200 nm) que en la 7S (50 nm). En el análisis reológico se observa que los geles formados con aislado proteico enriquecidos en 11S son más fuerte que los obtenidos a partir de los enriquecidos en 7S.El entrecruzamiento de los aislados proteicos de soja con MTG es una herramienta potencial para obtener proteínas texturizadas. Este causa un efecto global fuertemente desnaturalizante de las proteínas constituyentes de los aislados. El tamaño y la homogeneidad de los biopolímeros pueden modularse utilizando distintos tiempos de entrecruzamiento. Los geles obtenidos por esta técnica presentan buenas propiedades reológicas para su utilización en alimentos.