Regulación por S-nitrosilación del ensamblado y estabilidad del complejo SCFTIR1/AFBs y su impacto fisiológico en Arabidopsis thaliana.

IGLESIAS MJ; TERRILE MC; COLMAN, SL; CASALONGUÉ, CA

Rosario

Simposio; Symposium on functional genomics of plants; 2017

Regulación por S-nitrosilación del ensamblado y estabilidad del complejo SCFTIR1/AFBs y su impacto fisiológico en Arabidopsis thalianaIglesias MJ, Terrile MC, Colman SL, Casalongue CC Instituto de Investigaciones BiológicasEmai: majoi84@hotmail.comEl sistema ubiquitina proteasoma es central en la regulación de múltiples respuestas fisiológicas en la vida de las plantas. La ubiquitina se une covalentemente a las proteínas sustrato a través de la acción secuencial de las enzimas E1, E2, y E3, y constituye la señal para su degradación por el proteasoma. El complejo SCF (SKP-CULLIN, F-box) constituye una E3 ubiquitin ligasa multimérica com múltiples implicancias en la regulación hormonal. Los receptores de auxinas constituyen las proteínas F-box de los complejos SCF E3 ligasas SCFTIR1/AFBs, los cuales median la activación de vía nuclear de señalización por auxinas a traves de la ubiquitinación y posterior degradación de represores transcripcionales vía proteasoma. Aunque dicho mecanismo de percepción ha sido ampliamente estudiado, aún son varios los interrogantes en relación a la dinámica y regulación de los complejos SCFTIR1/AFBs. En el presente trabajo demostramos que el ensamblado in vitro? de dichos complejos, y la estabilidad de los receptores de auxinas, son regulados por óxido nítrico a través de eventos de S-nitrosilación en TIR1 y SKP1. La generación y cruzamiento de plantas que expresan las proteínas mutadas en los residuos susceptibles de S-nitrosilación con proteínas reporteras nos permitirá ahondar en la regulación in vivo y funcional del complejo SFC /AFBs