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Una enzima programada es aquella cuya actividad se manifiesta solo cuando es necesario y en el lugar apropiado. Esto puede lograrse encapsulando la enzima en liposomas cuya estabilidad pueda ser modulada por el medio ambiente. En estas condiciones tambien puede afectarse la actividad de la enzima. El objetivo del presente trabajo fue estudiar el efcto de la interacción de beta galactosidasa de E. coli con la interfase lipido-agua sobre los parámetros cinéticos de la enzima . Se utilizó beta galactosidasa de Escherichia coli (act. Esp. 0.02145 UI/ml) y como sustrato o-notrofenil-galactopiranosido (ONPG) en un medio conteniendo buffer fosfato 0.1 M, pH 6.8, la reacción se detuvo por el agregado de Na2CO3 y la cantidad de producto formado se determinó midiendo la variación de la absorbancia a 420 nm del o-nitrofenol (ONP) formado. Las determinaciones se realizaron en presencia o en ausenciade monómeros y de micelas de detergentes cetil trimetil amonio (CTAB), desoxicolato de sodio (DocNa), Tritón X-100, SDS y Lubrol PX y de liposomas multuilamelaresde PC de soja PC de huevo y dpPC. Se observó que la afinidad de la enzima por el sustratoaumentó hasta un 60% y la Vmax disminuyó hasta un 40% respecto al control en aguadebido a su interacción con la interfase PC soja-agua ([PC]=0.2 mM) este efecto fue mayor cuando la membrana estuvo más ordenada(KM control= 0.15±0.01 mM, KMPChuevo= 0.076±0.008 mM, KMdpPC=0.0043 mM) (note que a temperatura ambiente dpPC esta en fase gel y PC de huevo en fase liquido cristalina) Todos los detergentes ensayados (neutros y cargados) en fase micelar disminuyeron KM y Vmax, excepto Doc Na el unico con estructura esteroidea que aumetó KM sin afectar Vmax. Concluyendo nuestros resultados sugieren que el complejo enzima-sustrato podría ser secuestrado por su interacción con la interfase, cuyo estado de organización sería el principal modulador de la actividad enzimática.

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