INVESTIGADORES
ROSSI Rolando Carlos
congresos y reuniones científicas
Título:
Interacción de las P-ATPasas con el citoesqueleto
Autor/es:
MARIANELA DALGHI; MARIELA FERREIRA GOMES; CANDELARIA DE LA FUENTE; IRENE MANGIALAVORI; LAURA VANAGAS; ROLANDO C ROSSI; JUAN PABLO ROSSI
Lugar:
La Plata, Argentina
Reunión:
Congreso; XXXVII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
El citoesqueleto es una red de filamentos proteicos del citoplasma que existe en todas las células animales y vegetales. Hay evidencias de que el citoesqueleto no presenta una estructura estática y rígida con mera función estructural sino que en muchos tipos celulares interviene a través de mecanismos dinámicos en la regulación de la fisiología de la célula. Está constituido por tres tipos principales de filamentos: microtúbulos, filamentos de actina ?los más abundantes- y filamentos intermedios, unidos entre sí y a otras estructuras celulares. En este trabajo hemos ensayado el efecto de la actina sobre tres P-ATPasas: la bomba de sodio potasio (Na,K-ATPasa), la bomba de calcio de membrana plasmática (PMCA) y la bomba de calcio de retículo sarcoplásmico (SERCA). Los experimentos se realizaron sobre membranas aisladas de eritrocitos (PMCA y Na,K-ATPasa), microsomas de células Sf9 (PMCA y SERCA) y en preparaciones enriquecidas de PMCA, de médula roja de riñón de cerdo (Na,K ATPasa) y músculo esquelético de conejo (SERCA). Se midió la actividad ATPasa y la fosforilación de la enzima. Los resultados indican que: (1) Las tres P-ATPasas asociadas a las membranas nativas exhiben un comportamiento de activación cuando se las diluye. (2) En preparaciones purificadas libres de actina (a) las tres P-ATPasas se activan entre 2 y 5 veces, por agregado de actina despolimerizada aislada a partir de músculo esquelético de conejo, (b) la actina polimerizada inhibe totalmente la actividad de las P-ATPasas cuando la reacción de polimerización se efectúa en el medio en que se encuentra la preparación purificada de la enzima, (c) esta inhibición no aparece si se agrega la actina previamente polimerizada sobre la enzima. Estos efectos sugieren que: (a) la actina despolimerizada se uniría a las ATPasa en un sitio del dominio citoplasmático y esto produciría la activación, (b) la inhibición posterior por la actina polimerizada podría deberse a un aumento en la viscosidad del medio. Estas evidencias sugieren que la actina en las membranas nativas podría modificar la actividad de las bombas de transporte en respuesta a los cambios que se producen normalmente en el citoesqueleto.
