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El modelo cinético frecuentemente utilizado para describir el mecanismo de catálisis de la Na+/K+-ATPasa es el de Albers?Post, el cual surge del estudio de reacciones parciales del ciclo catalítico realizadas por distintos grupos de investigación. Este modelo plantea que un mismo grupo de sitios transporta Na+ y K+ alternadamente. Otros investigadores [1], basándose en mediciones de actividad ATPásica y flujo de cationes en estado estacionario, han propuesto un mecanismo que plantea la unión simultánea de Na+ y K+ como paso necesario para el transporte de ambos cationes. Esto implica, y es lo que se evalúa en este estudio, que: (1) la unión de Na+ a sus sitios de transporte es necesaria para la liberación de K+ y/o (2) la unión de K+ a sus sitios de transporte es necesaria para la liberación de Na+. Se demostró ([2] y nuestro laboratorio) que el intermediario con Rb+ (un análogo del K+) ocluído (atrapado dentro de la enzima) puede desocluírse en ausencia de Na+ con una velocidad compatible con la actividad ATPásica. Esto falsea el punto (1). Cabe destacar que se observó que el Na+ afecta dicha velocidad de desoclusión, evidenciando la coexistencia de sitios de unión para ambos cationes. Sin embargo, los sitios de unión al Na+ no tienen que ser necesariamente los involucrados en el transporte de dicho catión. Para evaluar si la liberación del Na+ depende o no de la unión del K+ a sus sitios de transporte, Forbush [3] estudió la salida de Na+ de vesículas en un único ciclo de la bomba, y observó que la velocidad del proceso es independiente de la concentración de K+ presente en el medio externo. En este trabajo se estudia el mecanismo global de reacción a través de la medición de la actividad ATPásica y Rb+ ocluído en estado estacionario a distintas concentraciones de los cationes, en ausencia y en presencia de ADP. El análisis preliminar de nuestros resultados favorece el modelo de Albers-Post.

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