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Se ha probado que la desoclusión de K+ y de Rb+ es acelerada por la unión del ATP a un sitio de baja afinidad [1-2], y que el ATP disminuye el nivel de equilibrio de las especies con Rb+ ocluido por la ruta directa [3]. Para ampliar esta información, estudiamos la cinética de oclusión directa de Rb+ por Na+/K+-ATPasa inserta en fragmentos de membrana, a 25ºC y pH 7,4; empleando [86Rb]RbCl 0,25mM y [ATP] entre 0 y 2mM. Los resultados indican que la velocidad de oclusión a tiempo cero disminuye en forma monotónica con [ATP]. A su vez, el incremento de la concentración de Rb+ ocluido tanto en ausencia como en presencia de [ATP] inferiores a 0,5mM, puede ser descripto por dos fases exponenciales. Éstas siguen a una fase inicial muy rápida y de baja amplitud, representada por una ordenada al origen, cuya magnitud cae rápidamente sin desaparecer al aumentar [ATP]. Mientras que el ATP induce una disminución de la constante de la primera fase exponencial (k1), la de la segunda (k2) evoluciona mostrando un máximo. Por otra parte, la oclusión en medios con mayor [ATP] es descripta por curvas exponenciales simples con ordenada al origen. La constante de estas curvas parece continuar la tendencia de los valores de k1 antes mencionada y variar sólo levemente con el incremento de [ATP]. Parte de estos resultados coinciden con los obtenidos previamente en nuestro laboratorio empleando la sonda eosina en lugar de ATP [4], y contradicen aquéllos obtenidos por Hasenauer y col. [5], quienes propusieron que el ATP aumentaba la constante aparente de oclusión de Rb+.

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