DOMINIOS DE AGUA EN MEMBRANAS LIPIDICAS EN EL ESTADO GEL Y LIQUIDO CRISTALINO

FRIAS, M DE LOS ANGELES; A. M. BOUCHET; DISALVO, E ANIBAL

ROSARIO

Congreso; CONGRESO ASOCIACION ARGENTINA INVESTIGACIONES FISICOQUIMICAS; 2013

AAIFQI

Introducción: Es sabido que en la transición gel-líquido cristalino de membranas lipídicas existe un aumento en los isómeros rotacionales trans- gauche en las cadenas de ácidos grasos de los fosfolípidos en paralelo con un incremento en el número de moléculas de agua por lípido. Sin embargo, no existen determinaciones experimentales directas del estado del agua y de los lípidos que demuestren la formación de dominios acuosos en entornos restringidos de la estructura de membrana. Objetivos: Demostrar por medio espectroscopía infrarroja a transformada de Fourier (FTIR) la fromación de dominios de agua por debajo y por encima de la temperatura de transición de los lípidos. Resultados: Se deduce del análisis de los espectros qur predomina una población de grupos metilenos conectados entre sí mientras que en el estado líquido cristalino predominan las poblaciones aisladas. Estos resultados consolidan el modelo de formación de kinks o huecos moleculares por fluctuaciones térmicas. Concomitante con esta observación, en condiciones en las cuales las poblaciones de CH2 están interconectadas, el agua se encuentra mayormente distribuida como en el agua pura con un ligero aumento en monómeros y tetrámeros. Por el contrario, cuando están presentes poblaciones aisladas de CH2 (huecos moleculares) las especies predominantes de agua corresponden a monómeros de agua aislados y formando clusters de cinco moléculas coordinadas tetraédricamente. Conclusiones: La presencia de agua pentamérica depende de la composición lipídica y asimismo es sensible a la distribución de grupos carbonilos en poblaciones hidratadas y no hidratadas. Estos resultados dan base experimental a las propuestas de formación de dominios o bolsillos acuosos en membranas que cambian sus propiedades dieléctricas y determinan la energía libre superficial para la inserción de péptidos y proteínas (ver Disalvo et al, AAIFQ, 2013).