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Frecuentemente se emplea como sustituto lácteo en pacientes alérgicos a leche bovina (LB) formulaciones a base de soja. En aproximadamente el 40 % de los casos estos pacientes manifiestan una intolerancia, sin haber estado expuestos a proteínas de soja. Previamente hemos descripto una reactividad cruzada entre caseínas de LB y una globulina 11S de soja (A4A5B3). Sin embargo, al estudiar una variante de soja (RAIDEN) que carece de este componente, observamos que existe una alergenicidad residual. El objetivo de este trabajo fue identificar otros componentes proteicos de soja que presenten reactividad cruzada con caseínas bovinas.Se emplearon métodos inmunoenzimáticos (inmunoblotting y ELISA), anticuerpos específicos de LB (antisueros, anticuerpos monoclonales y sueros de pacientes alérgicos) y componentes antigénicos (proteínas nativas purificadas, proteínas recombinantes y péptido mutantes).Se identificó a las subunidades alfa y beta de la beta-conglicinina (7S) como nuevos alergenos de reactividad cruzada (nativos y recombinantes). Estas poseen homología de secuencia con otras globulinas 7S y 11S, lo cual podría explicar la reactividad observada. Se obtuvo en forma recombinante un péptido mutante de alfa (alfa CTD) que contiene las regiones con homología de secuencia (zonas expuestas de alfa hélice). Este componente es reconocido por los distintos anticuerpos específicos de LB (antisueros, anticuerpos monoclonales y sueros de pacientes alérgicos). La reactividad observada es independiente de la presencia de glicanos.Por lo tanto, se obtuvieron componentes recombinantes de soja que mantienen la reactividad cruzada, como sus contrapartidas naturales, y un fragmento peptídico que será empleado para realizar un mapeo de epitopes. La identificación de los epitopes inmunodominantes presentes en las globulinas 11S y 7S, permitirá plantear la formulación de un producto de soja hipoalergénico, mediante la alteración y/o eliminación de los mismos.

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