”Análisis de los productos obtenidos al hidrolizar parcialmente proteínas de soja utilizando pomiferina y alcalasa”

LAURA M. I. LÓPEZ, C.L. NATALUCCI, C. SEQUEIROS, C.LLERENA SUSTER, S. TREJO Y N.O. CAFFINI.

Córdoba, Argentina.

Congreso; II Encuentro Bromatológico Latinoamericano; 1998

Las proteínas presentes en concentrados de soja, a pesar de tener un buen valor nutricional y de su abundante disponibilidad, tienen deficitarias propiedades funcionales que pueden ser mejoradas por hidrólisis parcial. En el presente trabajo se realizó la hidrólisis enzimática de las proteínas de concentrados de soja empleando pomiferina (proteasa de Maclura pomifera) y alcalasa. En cada caso se determinó el grado de hidrólisis alcanzado y se analizaron los productos generados por electroforesis nativa, desnaturalizante y bidimensional. Por SDS-PAGE se comprueba un comportamiento diferencial de las proteasas empleadas: alcalasa degrada totalmente las subunidades α´ y α (fracción 7S) y la subunidad A (fracción 11S), en tanto que pomiferina hidroliza sólo parcialmente α y A y produce un polipéptido de 55 kDa; en ambos hidrolizados aparece un nuevo polipéptido de 24 kDa. La hidrólisis de la subunidad 11S purificada proporcionó información adicional acerca del origen de los polipéptidos producidos. La electroforesis bidimensional (nativa-desnaturalizante) muestra que el hidrolizado obtenido con pomiferina contiene agregados solubles formados por asociación entre las subunidades A y B (fracción 11S) con péptidos de similar masa molecular que fueron liberados en la hidrólisis, mientras que el polipéptido de 24 kDa se mantiene aislado.  En el hidrolizado obtenido con alcalasa se demuestra que hubo asociación entre la subunidad B y un polipéptido de Mr ligeramente superior (producido durante la hidrólisis) y que el polipéptido de 24 kDa está asociado con otro de 29kDa. Cada hidrolizado exhibe una patrón peptídico característico que se correlaciona con las modificaciones de algunas de sus propiedades funcionales.