APLICACIÓN DE UNA NUEVA MATRIZ, ÁCIDO Z-SINAPÍNICO. EN EL ANÁLISIS DE PÉPTIDOS CORTOS POR MALDI-MS

M. L. SALUM; S. L. GIUDICESSI; T. SCHMIDT DE LEÓN; S. A. CAMPERI; R. ERRA BALSELLS

Rosario

Congreso; III Congreso Argentino de Espectrometrìa de Masa; 2016

Sociedad Argentina de Espectrometría de Masa

Los péptidos cortos tienen una amplia aplicación en el área de la salud y en la industria farmacéutica. Su análisis por espectrometría de masa MALDI está muy limitado debido a que los clústers de las matrices dificultan su detección. Si bien ESI-MS permite el análisis de péptidos cortos, MALDI-MS es la técnica de elección para el análisis de múltiples muestras en tiempos cortos. En este trabajo se evaluó el rendimiento de una nueva matriz sintetizada por Salum et al (1) (ácido Z-sinapínico, Z-SA) para el análisis de péptidos cortos sintéticos y proteínas comerciales de bajo peso molecular y se compararon los resultados con los obtenidos utilizando las matrices clásicas comerciales ácido E-sinapínico (E-SA) y ácido α-cyano-4-hidroxicinámico (CHCA).En el estudio de péptidos con 3 aminoácidos se obtuvieron los mejores resultados utilizando Z-SA (Figura 1). Del mismo modo, en el análisis del digesto obtenido enzimáticamente de un nonapéptido, los productos formados solamente pudieron ser detectados utilizando esta matriz. El análisis de la bradikinina (1-7) mostró un límite de detección y rango dinámico muy satisfactorios, y adicionalmente la intensidad de las señales fueron comparables a las obtenidas utilizando CHCA como matriz. Por otro lado, E-SA no fue una matriz eficiente para el estudio de péptidos cortos, en el rango de m/z estudiados. Los resultados descriptos muestran que la matriz Z-SA es una novedosa y eficaz opción para el análisis directo de péptidos cortos, tanto hidrofóbicos como hidrofílicos.Referencias:1-Salum, M.L:; Robles, C.J.; Erra-Balsells, R. Org. Lett., 2010, 12, 4808-4811.