Caracterización bioquímica preliminar del veneno de Philodryas baroni (Serpentes: Dispsadidae)

MATÍAS N. SÁNCHEZ; ALEJANDRO TIMONIUK; OFELIA ACOSTA; MARÍA E. PEICHOTO

San Miguel de Tucumán

Congreso; 43ª Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Farmacología Experimental; 2011

Sociedad Argentina de Farmacología Experimental

A pesar de estar implicada en casos de envenenamientos, muy poco se conoce sobre la composición y actividades biológicas del veneno de la serpiente opistoglifa Philodryas baroni. Así, en este trabajo se investigó la composición proteica de este veneno mediante electroforesis monodimensional y bidimensional en condiciones desnaturalizantes (SDS-PAGE), encontrándose que el mismo es rico en proteínas ácidas de masas moleculares comprendidas entre 50,0-80,0 kDa. Asimismo, se estudió su capacidad para hidrolizar azocolágeno y fibrinógeno humano, demostrándose que es un veneno altamente proteolítico sobre azocolágeno (actividad específica = 75,53 U/mg de veneno), y que es capaz de degradar rápidamente la cadena Aa del fibrinógeno y más lentamente la cadena Bb, dejando inalterada la cadena g. La actividad proteolítica de este veneno es completamente inhibida por 1,10-fenantrolina y sólo parcialmente por fluoruro de fenilmetilsulfonilo (5 mM, concentración final de ambos). Estos resultados ponen en evidencia la presencia de proteasas (principalmente metaloproteasas) en el veneno de P. baroni capaces de alterar la pared vascular y degradar el fibrinógeno, siendo probablemente ambas actividades las responsables de la inducción de fenómenos hemorrágicos observados en víctimas de envenenamiento por esta "culebra".