Composición proteica del veneno de Philodryas baroni (Serpentes: Dispsadidae)

MATÍAS N. SÁNCHEZ; ALEJANDRO TIMONIUK; OFELIA ACOSTA; MARÍA E. PEICHOTO

Corrientes

Encuentro; X Sesión de Comunicaciones Técnicas y Científicas Estudiantiles; 2011

Facultad de Ciencias Veterinarias, UNNE

Philodryas baroni es una serpiente opistoglifa, estrictamente arborícola y de hábitos diurnos. Su distribución geográfica se restringe principalmente a la región del Gran Chaco Americano, abarcando regiones de Bolivia, Argentina, Paraguay y en una pequeña porción de Brasil. El envenenamiento humano por esta especie, aunque raro y todavía no reportado de ser letal, está caracterizado por dolor, hemorragia y edema en el miembro mordido, presentando así una llamativa similitud con los efectos locales inducidos por la mordedura de serpientes del género Bothrops. P. baroni, además de caracterizarse por presentar una fisonomía particular y llamativa, exhibe un comportamiento no tan agresivo como el de otras especies de Philodryas; es por eso que el uso de esta especie como mascota exótica viene creciendo en los últimos años. Sin embargo, existe poca información sobre la composición y las actividades biológicas del veneno de esta serpiente; más aún, la población en general desconoce completamente su grado de peligrosidad para el hombre y los animales. Por este motivo, resulta de interés iniciar la caracterización de este veneno. En este trabajo se investigó la composición proteica del veneno mediante electroforesis monodimensional y bidimensional en condiciones desnaturalizantes (SDS-PAGE), encontrándose que el mismo es rico en proteínas ácidas de masas moleculares comprendidas entre 50,0-80,0 kDa. Asimismo, se llevó a cabo un estudio donde se evaluó su capacidad para hidrolizar azocolágeno y fibrinógeno humano, demostrándose que es un veneno altamente proteolítico sobre azocolágeno (actividad específica = 75,53 U/mg de veneno), y que es capaz de degradar rápidamente la cadena Aa del fibrinógeno y más lentamente la cadena Bb, dejando inalterada la cadena g. La actividad proteolítica de este veneno fue completamente inhibida por 1,10-fenantrolina (inhibidor de metaloproteinasas) y sólo parcialmente por fluoruro de fenilmetilsulfonilo (inhibidor de serina proteinasas), ambos en una concentración final de 5 mM. Estos resultados ponen en evidencia la presencia de principalmente metaloproteasas en el veneno de P. baroni capaces de alterar la pared vascular y degradar el fibrinógeno, siendo probablemente ambas actividades las responsables de la inducción de fenómenos hemorrágicos observados en víctimas de envenenamiento por esta "culebra". Por lo tanto, este estudio contribuye al entendimiento de la fisiopatología causada por esta especie de serpiente, frecuente de ser mantenida como mascota en los hogares.