INVESTIGADORES
VENTURINO Andres
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio comparativo de la recuperación de acetilcolinesterasa cerebral de peces inhibida por los insecticidas organofosforados metil azinfos y paratión
Autor/es:
FERRARI A; VENTURINO A; PECHEN DE D'ANGELO A.M
Lugar:
Mendoza
Reunión:
Congreso; XXXV Reunión Anual de la SAIB; 1999
Institución organizadora:
SAIB
Resumen:
Las
colinesterasas son el "target" primario de la acción de los OP en
vertebrados, sin embargo su toxicidad "in vivo" es modulada por las
velocidades de absorción, metabolismo y eliminación del insecticida, siendo
también muy importante la capacidad de reactivación de la enzima.
Presentamos
aquí un estudio comparativo de la capacidad de recuperación "in vivo"
de la acetilcolinesterasa cerebral de peces. Para ello se expusieron Carassíus
auratus a
la dosis subletal de 0.1 mg/L de Paratión (Ptn) y Metil Azinfos (MAz) durante
96 hs, determinándose la actividad de AChE a las 24,48 y 96 hs. Luego se
colocaron en medios no contaminados y se determinó la actividad de AChE a
diferentes tiempos a fin de observar la recuperación de la actividad.
La
enzima resultó fuertemente inhibida por ambos plaguicidas, alcanzando un
porcentaje de inhibición del 95% a las 96 hs de exposición. La inhibición de
AChE por MAz a las 24 hs (77%) fue menor que la obtenida con Ptn a las 24 hs
(93%). Durante la recuperación, la actividad de AChE presentó un leve
incremento a las 48-72 hs y una recuperación a largo plazo. Con MAz se alcanzó
un 84% de actividad con respecto al control a los 35 días, siendo este valor no
significativamente diferente del valor control. Para el Ptn la recuperación a
largo plazo fue más lenta y luego de 35 días el valor de actividad fue 67% con
respecto al control, no alcanzándose una restauración total de la actividad.
El Ptn resulta un inhibidor más potente al comparar
las cinéticas de inhibición y recuperación. La recuperación de AChE "in
vivo" tiende a ser bifásica debido a la ocurrencia superpuesta de los
mecanismos de recuperación: reactivación espontánea y nueva síntesis de enzima.