Cambios conformacionales y estabilidad térmica de proteína básica que une ácidos grasos de hígado de pollo en membranas lipídicas

MARÍA VERÓNICA NOLAN, MASSIMILIANO PERDUCA, HUGO MÓNACO, BRUNO MAGGIO Y GUILLERMO MONTICH

Tafi del Valle, Tucuman

Congreso; Reunión anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2001

Sociedad Argentina de Biofísica

Recientemente hemos descripto que ChL-FABPse une a membranas lipídicas en condiciones que favorecen interacciones electrostáticas. En el presente trabajo se estudian los cambios conformacionales producidos en la estructura de la proteína por interacción con membranas lipídicas. La unión a membranas produce un cambio conformacional en la proteína que se observó como un cambio en la forma de la banda amida I´ del espectro IR. Estos cambios conformacionales pueden ser revertidos por un aumento en la fuerza iónica. La unión a membranas provoca la desestabilización de la proteína, con una disminuciíon en la temperatura de transición y una pérdida de la cooperatividad del proceso.