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D98D es una variante abreviada y funcional de la proteína que une ácidos grasos de intestino de rata (IFABP). Esta última es un barril-b formado por dos hojas ortogonales de cinco hebras cada una, que delimitan el bolsillo de unión. D98D (98 aminoácidos: 29-126 de IFABP) carece de la hebra bA, la mayor parte del motivo hélice-vuelta-hélice interpuesto entre bA y bB, y de los últimos 5 aminoácidos. A pesar de faltarle el cierre del barril-b, D98D es monomérica y está levemente expandida. Ensayos de apagamiento de fluorescencia indican que el entorno del triptofano remanente (W82: enterrado en el núcleo hidrofóbico) es casi idéntico en ambas proteínas, si bien habría menor restricción estérica del entorno en D98D. Asimismo, la dependencia del fenómeno de apagamiento con la temperatura da cuenta de la flexibilidad incrementada de esta variante. Otro indicio de dicho fenómeno es la diferencia en naturaleza y magnitud de las bandas dicroicas inducidas por ácido trans-parinárico. D98D se desnaturaliza por acción del GdnHCl y de la temperatura siguiendo transiciones cooperativas que, consideradas individualmente, describen un modelo de dos estados. Sin embargo, fue evidenciada la presencia de intermediarios en equilibrio que poseerían poco -si algún- contenido de estructura secundaria, pero conservarían contactos terciarios. Notablemente, si bien no se han descripto intermediarios en equilibrio para IFABP mediante dicroismo circular y fluorescencia, las características de los intermediarios cinéticos informados para la misma coinciden con los de D98D. Adicionalmente, la unión de ácido oleico ejerce un efecto estabilizador moderado, pero mayor que para IFABP. Por otro lado, la proteólisis limitada en presencia de ácido oleico origina una nueva variante abreviada funcional (D78D). Tanto IFABP como D98D son capaces de alojar una molécula de ANS en el bolsillo de unión, pero D98D tendría, al menos, un sitio adicional no desplazable por el ligando natural, siendo estos sitios de naturaleza más hidrofóbica. Así, la disección de IFABP generó una variante funcional dotada de un núcleo compacto y de una periferia laxa cuyas características estructurales apoyan la noción anti intuitiva de que la integridad del barril-b puede ser comprometida sin perjuicio para la funcionalidad o la habilidad de adoptar un plegamiento similar al nativo.

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