ESPECIFICIDAD DE UNA LECTINA DE PLACENTA OVINA CON AFINIDAD POR ÁCIDO SIÁLICO

TRONCOSO, MARÍA FERNANDA; IGLESIAS, MARÍA MERCEDES; BROSSMER REINHARD; WOLFENSTEIN-TODEL, CARLOTA

Villa Giardino, Córdoba

Congreso; XXXIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular (SAIB); 1997

En una reunión previa, se presentó la purificación de una lectina con afinidad por ácido siálico a partir de  placenta ovina. Con el propósito de investigar la especificidad de esta lectina con mayor precisión, se realizaron ensayos de inhibición de la hemaglutinación, con distintos derivados sintéticos del ácido siálico (NeuAc). No se encontraron diferencias significativas entre el 2-a-Me-NeuAc y el 2-b-Me-NeuAc, sugiriendo que ambas configuraciones anoméricas son igualmente complementarias con el sitio de unión. La modificación del grupo carboxilo en el 2-a-Me-NeuAc-Me-ester, trajo como consecuencia la pérdida de la inhibición de la hemaglutinación, es decir, este grupo es indispensable para la interacción. Al realizarse modificaciones en el C5 de la molécula de NeuAc, se observó que el ácido N-glicolilneuramínico fue 2 veces más potente que el 2-a-Me-NeuAc mientras que el 2-a-Me-5-N-tioacetil-Neu fue 4 veces más potente, de manera que el grupo tiol aumenta la unión a la lectina.  El 2-a-Me-5-N-aminoacetil-Neu no inhibió, lo cual sugeriría que el grupo amino neutraliza al grupo carboxilo o que en el sitio activo de la lectina existe una carga positiva similar que disminuye la interacción.  Al modificar el C9, se observó que el 2-a-Me-9-tio-NeuAc fue 4 veces más potente que el 2-a-Me-NeuAc mientras que el 2-a-Me-9-tiopropilNH-NeuAc no inhibió. Cuando se utilizó el 2-a-Me-9-amino-NeuAc no se encontraron diferencias significativas, el 2-a-Me-9-benzoilamino-NeuAc y el 2-a-Me-9-succinoilamino-NeuAc fueron 4 veces menos potentes que el 2-a-Me-NeuAc, mientras que el 2-a-Me-9-dimetilamino-NeuAc y el 2-a-Me-9-trimetilamonio-NeuAc no inhibieron, indicando que la carga positiva y los grupos voluminosos disminuyen la interacción