INVESTIGADORES
ROSSI juan pablo Francisco
congresos y reuniones científicas
Título:
Interacción de las P-ATPasas con el citoesqueleto
Autor/es:
MARIANELA DALGHI, MARIELA FERREIRA GOMES, CANDELARIA DE LA FUENTE, IRENE MANGIALAVORI, LAURA VANAGAS, ROLANDO C ROSSI Y JUAN PABLO ROSSI
Lugar:
La Plata
Reunión:
Congreso; 37 Reunión Annual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
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El citoesqueleto
es una red de filamentos proteicos del citoplasma que ocupa el interior de
todas las células animales y vegetales. En muchas células, el citoesqueleto no
es una estructura permanente, sino que se desmantela y se reconstruye sin
cesar. Se forma a partir de tres tipos principales de filamentos proteicos:
microtúbulos, filamentos de actina los más abundantes- y filamentos
intermedios, unidos entre sí y a otras estructuras celulares. En este trabajo
hemos ensayado el efecto de actina sobre tres ATPasas de tipo P: la bomba de
sodio potasio (Na,K-ATPasa), la bomba de calcio de membrana plasmática (PMCA) y
la bomba de calcio de retículo sarcoplásmico (SERCA). Los experimentos se
realizaron sobre membranas aisladas de eritrocitos (PMCA y Na,K-ATPasa),
microsomas de células Sf9 (PMCA y SERCA) y en preparaciones enriquecidas de
PMCA, de médula roja de riñón de cerdo (Na,K ATPasa) y músculo esquelético de
conejo (SERCA). Se midió en cada caso la actividad ATPasa y la fosforilación de
la enzima. Los resultados indican que: (1) Las tres P-ATPasas cuando están
asociadas a las membranas nativas exhiben un comportamiento de activación
cuando se las diluye. (2) En preparaciones purificadas libres de actina (a) las
tres P-ATPasas se activan entre 2 y 5 veces, por agregado de actina
despolimerizada aislada a partir de músculo esquelético de conejo. (b) la
actina polimerizada inhibe totalmente la actividad de las P-ATPasas cuando la
reacción de polimerización se efectúa en el medio donde se encuentra la
preparación purificada de la enzima (c) Esta inhibición no aparece si se agrega
la actina previamente polimerizada sobre la enzima. Estos efectos sugieren que:
(a) existe una interacción entre las ATPasas y la actina despolimerizada que
produciría activación y que se uniría a un sitio del dominio citoplasmático.
(b) La inhibición posterior por la actina polimerizada podría deberse a un
aumento en la viscosidad del medio. Estas evidencias sugieren que la actina en
las membranas originales podría modificar la actividad de las bombas de
transporte en respuesta a los cambios que se producen normalmente en el
citoesqueleto. Con subsidios de CONICET, ANPCYT y UBACYT.
