INVESTIGADORES
ROSSI juan pablo Francisco
congresos y reuniones científicas
Título:
INTERACCIÓN ENTRE LA ACTINA DEL CITOESQUELETO Y LA BOMBA DE CALCIO DE MEMBRANA PLASMÁTICA
Autor/es:
CANDELARIA DE LA FUENTE1§, LAURA VANAGAS1§, IRENE MANGIALAVORI1, MARIELA FERREIRA GOMES1, MARIANELA DALGHI1, ROLANDO C. ROSSI1, EMANUEL E. STREHLER2, AND JUAN P.F.C. ROSSI1
Lugar:
Los Cocos-Córdoba-Argentina
Reunión:
Congreso; 10. XXXVIII. Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica (SAB).; 2009
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
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El citoesqueleto es una red de filamentos
proteicos que ocupa el interior de todas las células animales y vegetales. Estudios previos de nuestro laboratorio demostraron que al
modificar el citoesqueleto de actina con citocalasina D, la actividad de la
calcio-ATPasa de membrana plasmática (PMCA) proveniente de preparaciones de
membranas aisladas de eritrocitos, mostraba un comportamiento de
activación-inhibición debido a la interacción entre la actina y la PMCA.
El objetivo del presente trabajo fue caracterizar el efecto de la
actina sobre la PMCA, en distintas condiciones de oligomerización. Para ello se
utilizó PMCA purificada, la cual carece de citoesqueleto y actina pura extraída
de músculo de conejo.
Se realizaron experimentos de co-sedimentación que permitieron
evaluar la interacción directa entre ambas proteínas, como así también medidas
de actividad Ca2+-ATPasa para observar como el agregado de actina
modificaba la actividad de la
PMCA.
Los resultados muestran la unión entre la actina F-filamentosa-
actina G o pequeños oligómeros y la
PMCA en las condiciones ensayadas, las cuales se corresponden
con las empleadas en los experimentos de actividad. La actina G- monomérica- o
pequeños oligómeros serían responsables de la activación de la PMCA y la actina F-
filamentosa- produciría la inhibición de la PMCA.
Este fenómeno parece ser una característica general de
las ATPAsas insertas en membranas biológicas, revelando que el citoesqueleto no
se restringiría sólo a una función mecánica, sino también a la regulación de la
actividad de proteínas de membrana con las cuales interacciona.
