Glutarredoxinas Monotiólicas: Caracterización Bioquímica y Funcional.

JORDI TAMARIT; ELISA CABISCOL; VERÓNICA IRAZUSTA; GEMMA REVERTER-BRANCHAT; GEMMA BELLÍ; ENRRIQUE HERRERO; JOAQUIM ROS

Universidad de Lleida, Lleida, España.

Congreso; “XXVII CONGRESO DE LA SOCIEDAD ESPAÑOLA DE BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR SEBBM”; 2004

Las glutaredoxinas son una familia de proteínas con actividad tiol reductasa dependiente de glutatión. Presentan un centro activo altamente conservado que contiene dos residuos de cisteína. Recientemente se ha descrito una nueva familia de proteínas con elevada similitud a las glutaredoxinas pero con la presencia de un solo residuo de cisteína en su centro activo. Los miembros de esta nueva familia han sido denominados glutaredoxinas monotiólicas y se encuentran altamente distribuidos entre todas las especies. Sin embargo aun no se ha llevado a cabo la caracterización bioquímica de ningún miembro de esta familia. En este trabajo presentamos la caracterización de Grx3 y Grx5, dos proteínas de levadura que pertenecen a dicha familia. Grx5 es una proteína mitocondrial de 13.5 KDa implicada en la síntesis de centros FeS. Presenta actividad deglutatiolasa gracias a una cisteína altamente reactiva en su centro activo (pKa de 5.0) que es capaz de formar un disulfuro mixto con el glutatión. Asimismo dicha cisteína también puede formar un puente disulfuro con una cisteína distal no conservada en los otros miembros del grupo. El potencial redox de Grx5 es de -175 mV. Por su parte Grx3 es una proteína nuclear de 32 KDa. Además del dominio glutaredoxina, presenta un dominio adicional con elevada homologia a las tioredoxinas cuya función está aun por determinar.