INVESTIGADORES
CORVI maria Martha
congresos y reuniones científicas
Título:
Expresión de una posible palmitoil- acil transferasa en Toxoplasma gondi
Autor/es:
NIETO GUIL AF; ANGEL SO; CORVI MM
Lugar:
Santa Fe
Reunión:
Congreso; VIII Congreso Argentino de Protozoologia y Enfermedades Infecciosas; 2009
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Protozoologia
Resumen:
La palmitoilación de proteínas es la incorporación covalente de palmitato a la cadena lateral de residuos de cisteínas. Esta modificación post-traduccional es de gran importancia para las células, ya que tiene función moduladora en el direccionamiento de proteínas a membranas, localización de ciertas proteínas a ?lipid rafts? y actúa como reguladora de actividad enzimática. La transferencia de palmitoil-CoA al sustrato proteico esta mediada por una enzima (palmitoil-acil transferasa; PAT). Estas enzimas tienen la característica de tener un número par de dominios de transmembrana y un motivo PAT consistente en cuatro aminoácidos que son fundamentales para su actividad enzimática: DHHC. Hasta el momento se han detectado 23 posibles PATs en el genoma humano con distinto grado de homología. En T. gondii hemos encontrado 15 proteínas que contienen el motivo PAT (DHHC) en la base de datos toxodb. Al igual que ocurre con las PATs de humanos (hPATS), estas posibles PATs de T. gondii (TgPATs) poseen varios dominios de transmembrana y distinto grado de identidad entre si. Estas TgPATs contienen dos regiones variables: uno hacia el extremo N-terminal y otro en el C-terminal (lo mismo se observa en hPATs). En este trabajo se muestra la obtención de un anticuerpo específico para una de estas TgPATs (TgPAT1, anotación en toxodb TGME49_093730). Este anticuerpo resulta ser altamente específico ya que no muestra reacción cruzada con otras TgPATs ni con las PATs de las células hospedadoras. Además, los ensayos de inmunofluorescencia muestran que TgPAT1 se localiza en un sistema de membranas interno del parasito. Creemos que la obtención de este anticuerpo es de importancia para poder determinar en un futuro los sustratos de TgPAT que se palmitoilan y conocer mas en detalle el rol de la palmitoilación proteica en T. gondii.
