ESTUDIO DE UNA ACTIVIDAD LIPASA DE ASPERGILLUS NIGER MYA 135 EN SISTEMAS CONVENCIONALES Y NO CONVENCIONALES

SIVILA CLAUDIA ANALIA; BAIGORI MARIO D.; PERA LICIA M; ROMERO CINTIA M

Jornada; XIV° Jornadas Científicas y Encuentro de Jóvenes Investigadores ?Augusto Palavecino?.; 2013

Introducción: Las lipasas (E.C.1.3.3.1.) son enzimas capaces de catalizar la hidrólisis de triglicéridos en una interfase aceite-agua. También catalizan la síntesis de ésteres por transesterificación o esterificación en reacciones con bajo contenido de agua. Estas enzimas son usadas en áreas de la medicina, de los alimentos y/o farmacéuticas, debido a su especificidad por sustrato sobre ácidos grasos y alcoholes. En el laboratorio de Biocatálisis de PROIMI se evaluó el uso de la actividad lipasa ligada al micelio de Aspergillus niger ATCC MYA 135 aplicada a reacciones de síntesis. Objetivo: estudiar la actividad de hidrólisis en sistemas convencionales y no convencionales y la capacidad de síntesis en sistemas no convencionales de las lipasas ligadas a la biomasa de A. niger MYA 135, para la producción de compuestos de interés industrial. Materiales y Métodos: se preparó una suspensión de conidios de A. niger MYA 135 y se inoculó en medio base salino. Se recuperó la biomasa del cultivo durante 5 días de crecimiento y se determinó actividad de hidrólisis y síntesis. La actividad de hidrólisis se determinó en sistemas acuosos y en n-hexano utilizando p-nitrofenil palmitato (p-NPP C16) y p-nitrofenil laurato (p-NPL C12). La actividad de transesterificación se realizó utilizando como acil donadores p-NPP o p-NPL y como acil receptores etanol, butanol o hexanol. Se optimizó la reacción enzimática más promisoria mediante la Metodología de Superficie de Respuesta. Resultados: el microorganismo presentó un crecimiento filamentoso con actividad lipasa ligada a la biomasa. Este biocatalizador, en reacciones de hidrólisis en medio acuoso presentó dos actividades hidrolíticas. La actividad lipasa I mostró preferencia por p-NPP, mientras que la actividad lipasa II fue no específica. La hidrólisis de p-NPP fue optimizada a pH entre 7 y 9, 34 °C y 1000 r.p.m, incrementando 1,4 veces la actividad lipasa. En medio orgánico, se observó una única actividad hidrolítica con preferencia por p-NPL. En la etanólisis, el biocatalizador presentó dos actividades lipasa, con preferencia por p-NPP, en la butanólisis, mostró preferencia por p-NPL. Con n-hexanol, el biocatalizador no presentó valores de actividad significativos. Conclusión: el biocatalizador producido fue capaz de sintetizar componentes de biodiesel tales como etil y butil ésteres por lo que un biocombustible completo podría ser obtenido utilizando la actividad lipasa ligada a la biomasa de A. niger MYA 135 como biocatalizador.