INVESTIGADORES
CASTRILLO Maria lorena
congresos y reuniones científicas
Título:
TERMOESTABILIDAD DE ENZIMAS MICOLÍTICAS CON CAPACIDAD BIOCONTROLADORA, EN SOBRENADANTES DE Escovopsis primorosea DE MISIONES, ARGENTINA
Autor/es:
BARENGO, MP; AMERIO, NS; BICH, GA; ZAPATA, PD; CASTRILLO, ML
Reunión:
Simposio; V Simposio Chileno de Control Biológico; 2022
Resumen:
INTRODUCCION: En Misiones, el sector foresto-industrial se encuentra afectado por las hormigas cortadoras de hojas, que procesan el material vegetal sobre el cual crece Leucoagaricus, su principal fuente de alimento. Los hongos del género Escovopsis, secretan enzimas micolíticas extracelulares, capaces de hidrolizar los componentes de las paredes celulares de Leucoagaricus. Por tanto, resulta importante inducir y caracterizar bioquímicamente estas enzimas con capacidad biocontroladora para su posible aplicación en bioinsumos. El objetivo de este trabajo fue evaluar la termoestabilidad de las enzimas micolíticas proteasas, quitinasas y β-1,3-glucanasas, en sobrenadantes del aislamiento Escovopsis primorosea HMP9, nativo de Misiones. MATERIALES Y METODOS: Se trabajó con medios de cultivo previamente optimizados en fermentación liquida. Para evaluar la termoestabilidad en el tiempo, los sobrenadantes se preincubaron a temperatura ambiente (24-28°C) y refrigerados (5°C) durante 30 días; y la a temperatura de reacción óptima para cada enzima, durante 30 minutos. Se midió la actividad enzimática residual, tomando el tiempo cero como 100%. Los datos fueron procesados mediante el programa InfoStat 2018. Se realizó un análisis de varianza y una prueba de diferencia entre medias (test de Tukey, con un nivel de confianza de 95.0%) RESULTADOS Y DISCUSION: Con respecto a la termoestabilidad a temperatura ambiente (Figura 1a), la actividad residual de proteasas disminuyó significativamente a los 10 días de preincubación (p0,05), superando 90%. Para quitinasas, no hubo diferencias significativas durante 15 días (p > 0,05) superando 70%. Para la termoestabilidad en heladera (Figura 1b), la actividad residual de proteasas y β-1,3-glucanasas no presentó diferencias significativas durante los 30 días (p>0,05), manteniéndose por encima de 90 y 80% respectivamente. Para quitinasas, no hubo diferencias significativas durante 25 días (p>0,05) superando 70%. Finalmente, para temperaturas de reacción optimas (Figura 1c), la actividad residual de las tres enzimas disminuyó significativamente a los 5 minutos de preincubación (p