Nuevo ligando diseñado a partir de un segmento del Factor de Crecimiento Endotelial Vascular (VEGF). Su aplicación en la purificación de Bevacizumab.

GABRIELA R. BARREDO; SILVANA L. GIUDICESSI; MARÍA C. MARTÍNEZ-CERÓN; SOLEDAD L. SAAVEDRA; LUCAS FILGUEIRA RISSO; GUSTAVO MAHLER; FERNANDO ALBERICIO; OSVALDO CASCONE; SILVIA A. CAMPERI

Congreso; Exposición y Congreso Internacional de Farmacia y Bioquímica Industrial 2019; 2019

El fármaco Bevacizumab (Avastin) es un anticuerpo monoclonal dirigido contra el factor de crecimiento endotelial vascular (vascular endothelial growth factor, VEGF) utilizado en el tratamiento de numerosos tipos de cáncer. Es una IgG recombinante humanizada producida en células de mamífero. Como su administración es parenteral, su pureza debe ser extremadamente alta. En la actualidad, esto se logra por medio de una cromatografía de afinidad (AC) con proteína A inmovilizada. La proteína A es altamente costosa e inestable química y térmicamente, por lo que las matrices de afinidad con dicho ligando son muy costosas y de baja vida útil. Además, para eluir la IgG de la matriz, se necesitan condiciones extremadamente ácidas que son dañinas tanto para el anticuerpo como para el ligando. A diferencia de los ligandos proteicos, los péptidos cortos han demostrado ser ligandos ideales para AC debido a su mayor estabilidad, fácil síntesis y menor costo. Teniendo en cuenta estudios previamente realizados sobre el sitio de interacción entre el Bevacizumab y el VEGF, se diseñaron péptidos cortos para su uso como ligandos de afinidad para la purificación del Bevacizumab.