Empleo de acoplamiento molecular para análisis comparativo de enzimas B-galactosidasa de bacterias lácticas

SESÍN, ABRAHAM A; GÓMEZ, JORGE N; CAROL, JUAN J; BUSTOS, ANA Y; LEDESMA, ANA E

INVESTIGACIONES EN FACULTADES DE INGENIERÍA DEL NOA, N°6

Consejo de Decanos de Ingeniería del NOA

Año: 2020

1853-6662

Las enzimas β-galactosidasas de Lactobacillus (L.) reuteri y L. sakei tienen dos usos biotecnológicos principales; la remoción de lactosa en los productos lácteos y la producción de galactooligosacáridos. Teniendo en cuenta su importancia, en este trabajo se realizaron estudios de acoplamiento molecular para determinar los mecanismos moleculares implicados en el reconocimiento de las enzimas con su sustrato. Los valores de energías de enlace y constantes de inhibición obtenidos fueron de -4,30 y -3,71 kcal/mol y 0,56mM y 1,92 mM para las cepas L103 y Lb790, respectivamente. Estos resultados sugieren que la enzima de L. reuteri tiene mayor afinidad hacia lactosa, lo que coincide con lo reportado previamente. Asimismo, se detectó un alto porcentaje de puentes hidrógeno con GLU464, SER416, ALA418 y GLU494 en la interacción de la enzima de L. reuteri mientras que ASN95, ASP210, HIS387, TYR511, TRP564 y GLU533 se encontraron en la homóloga de L. sakei. Además, algunos residuos hidrófobos están presentes en los sitios de unión de ambas enzimas. Estos resultados proporcionan un marco para examinar la base molecular del reconocimiento de lactosa y para el diseño futuro de variantes comercialmente útiles.