BECAS
VERDE Alejandro RaÚl
congresos y reuniones científicas
Título:
LA ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR DE LA GLIADINA ES MODULADA POR EL PH: HACIA LA COMPRENSION MOLECULAR DE LOS FACTORES DESENCADENTES DE LAS PATOLOGIAS RELACIONADAS CON EL GLUTEN
Autor/es:
MARÍA G. HERRERA; TANIA VEUTHEY; ALEJANDRO VERDE; VERÓNICA I. DODERO
Lugar:
La Plata
Reunión:
Encuentro; V Encuentro Argentino de Materia Blanda; 2014
Institución organizadora:
Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas (INIFTA)
Resumen:
La gliadina ha sido descripta como la fracción proteica más tóxica del gluten, relacionada con diferentes enfermedades como la celiaquía, la dermatitis herpetiforme, ataxia, alergia y sensibilidad al gluten entre otras [1, 2]. Se ha hipotetizado que la gliadina puede alcanzar el lumen intestinal induciendo un aumento en la permeabilidad del mismo, que parece ser un evento crítico y temprano en la patogénesis de estas enfermedades [3]. Aunque se conoce la capacidad de gliadina para formar agregados de alto peso molecular [4], aún no se ha realizado una caracterización completa de dichos agregados. Considerando la relevancia del pH en el proceso de digestión, decidimos realizar una evaluación supramolecular de gliadina a diferentes pHs mediante un enfoque físico-químico. El objetivo será esclarecer la auto-organización molecular de la gliadina, dependiendo del pH. En el presente trabajo se evalúan los agregados de gliadina, por una combinación de UV/Vis, fluorescencia de estado estacionario, dispersión de luz dinámica (DLS) y microscopia óptica y electrónica de barrido (SEM) y de transmisión (TEM).
