ESTUDIO DE LA INTERACCIÓN DE LIPASA CON NANOOXIDO MEDIANTE TÉCNICAS ESPECTROSCÓPICAS

FLAVIA M. NABAC OLIVERA; MARÍA I. GÓMEZ; HUGO A. PÉREZ; ANDRÉS H. MORALES

Salta

Jornada; XV JORNADAS DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE FACULTADES DE INGENIERÍA DEL NOA; 2022

En las últimas décadas la inmovilización de enzimas ha demostrado ser una poderosa herramienta en la industria química moderna. Este proceso impone tanto un cambio conformacional como una restricción completa o parcial de los grados de movimiento de una proteína debido a su unión a un soporte físico. En este sentido, se empleó la espectroscopía de fluorescencia para elucidar el tipo de interacción que ocurre durante el proceso de adsorción de una lipasa de Candida rugosa sobre un óxido mixto de Ca2Fe2O5. Los resultados mostraron una disminución de la fluorescencia de la proteína en presencia del óxido a distintas temperaturas, obteniéndose valores de constante de formación de complejo Lipasa- Ca2Fe2O5  8x104 M-1. Además, se determinó que las fuerzas hidrofóbicas son las que gobiernan el complejo Lipasa- Ca2Fe2O5.