INTERACCIÓN DE a-LACTOALBUMINA CON CADENAS DE POLIELECTROLITOS DE DIVERSA NATURALEZA: UN ESTUDIO MEDIANTE SIMULACIONES COMPUTACIONALES

PAOLA B. TORRES; QUIROGA, EVELINA; BOERIS, VALERIA; CLAUDIO F. NARAMBUENA

Villa Maria, Cordoba.

Congreso; Congreso de Investigaciones y Desarrollos en Tecnología y Ciencia (IDETEC) 2020; 2021

Facultad Regional Villa Maria. Universidad Tecnologica Nacional.

Las proteínas del suero lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industriaalimenticia debido a sus propiedades funcionales. La fracción proteica del suero lácteo estácompuesta principalmente por -lactoalbúmina, -lactoglobulina y glicomacropeptido. Estasproteínas tienen la capacidad de interactuar y formar complejos con polisacáridos ionizables. Estainteracción tiene gran importancia en el rango de pH en el cual la proteína y polielectrolito tienencargas opuestas. En este trabajo se estudió la interacción entre α-lactoalbúmina y una cadena depolielectrólito fuerte en función del pH , a diferentes valores de concentración de sal. Lametodología utilizada consistió en un modelo de grano grueso para la proteína y el polielectrolito.Se llevaron a cabo simulaciones por el método de Monte Carlo. Se calcularon las cargas eléctricasde la proteína aislada y se encontró que el punto isoeléctrico es ± 4.9. Luego, se analizó lainfluencia de la presencia del polielectrolito aniónico fuerte en la proteína. Los resultadosmostraron que debido al polianion la carga de la proteína se modifica y toma valores más positivosen el rango de pH por debajo del punto isoeléctrico. Se cuantifico la adsorción del polielectrolito enla superficie de la proteína con un criterio estructural, el cual tiene en cuenta la formación de paresiónicos. Se encontró que la proteína tiene una capacidad limitada para adsorber monómeros delpolielectriolito.