Interacción de α-lactoalbumina con cadenas de polielectrolitos de diversa naturaleza: un estudio mediante simulaciones de Monte Carlo

PAOLA B. TORRES; CLAUDIO F. NARAMBUENA

San Rafael

Congreso; XI Encuentro de Investigadores y Docentes de Ingeniería (EnIDI ); 2021

Facultad Regional San Rafael. Universidad Tecnologica Nacional

Las proteínas del suero lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industria alimentaria debido a sus propiedades funcionales. La fracción proteica del suero lácteo está compuesta principalmente por α-lactoalbúmina, β-lactoglobulina y glicomacropeptido. Estas proteínas tienen la capacidad de interactuar y formar complejos con polisacáridos ionizables. Esta interacción tiene gran importancia en el rango de pH en el cual la proteína y polielectrolito tienen cargas opuestas. El objetivo de este trabajo es estudiar la importancia de la fuerza iónica en la interacción entre α-lactoalbúmina y una cadena de polielectrolito fuerte en función del pH. La metodología utilizada consistió en un modelo de grano grueso para la proteína y el polielectrolito y se llevaron a cabo simulaciones por el método de Monte Carlo. Primero se estudió el comportamiento de la proteína aislada, para ello se calcularon las cargas eléctricas de la misma a tres concentraciones de sal 1mM, 10mM y 100mM. Se encontró que a medida que la concentración de sal aumenta la carga neta de la proteína se acerca a la curva ideal. Sin embargo, a pH mayor a 4,0 las tres curvas siguen la misma tendencia y el punto isoeléctrico es estimado en ± 4.9 en las tres concentraciones de sal estudiadas. Luego, se analizó la influencia de la presencia del polielectrolito aniónico fuerte en la proteína a las tres concentraciones de sal mencionadas. Los resultados mostraron que debido al polianión la carga de la proteína se modifica y toma valores máspositivos en el rango de pH por debajo del punto isoeléctrico. Se cuantifico la adsorción delpolielectrolito en la superficie de la proteína con un criterio estructural, el cual tiene en cuenta laformación de pares iónicos. Se encontró que la proteína tiene una capacidad limitada para adsorbermonómeros del polielectrolito, siendo el máximo adsorbido de ≈ 17. Adicionalmente, se observó que para la menor concentración de sal estudiada se obtuvieron los valores de adsorción máximos. Como perspectivas del actual trabajo se encuentra realizar estudios del potencial electrostático de la proteína aislada y de la interacción con el polielectrolito a diferentes valores de fuerzas iónicas.