Interacción de alfa-lactoalbumina con cadenas de polielectrolitos de diversa naturaleza: un estudio mediante simulaciones computacionales

PAOLA B. TORRES; BALDOR, SOFÍA; BOERIS, VALERIA; CLAUDIO F. NARAMBUENA

Cordoba

Congreso; TREFEMAC XVIII Taller Regional de Física Estadística y Aplicaciones a la Materia Condensada; 2021

Universidad Nacional de Cordoba

Las proteínas del suero lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industria alimenticia debido a sus propiedades funcionales. Estas proteinas tienen la capacidad de interactuar y formar complejos con polisacaridos. El objetivo de este trabajo es estudiar la interaccion entre alfa-lactoalbumina y cadenas de polielectrolito variando el pH y la concentración de sal. El presente estudio se llevo a cabo utilizando un modelo de grano grueso para representar la proteina y el polielectrolito (PE). Se llevaron a cabo simulaciones por el metodo de Monte Carlo. Se realizaron calculos a tres concentraciones de sal: 1mM, 10mM y 100mM. En primera instancia se analizo la proteina aislada y se calculo su carga neta, se encontro que para las tres concentraciones de sal el punto isoelectrico estaba alrededor de 4.9. Luego, en segunda instancia se estudio la interacción proteina-PE. Los resultados mostraron que debido a la presencia del polielectrolito anionico se incrementa la carga positiva de la proteina comparada a condiciones aisladas por debajo del punto isoelectrico. El incremento de la carga positiva favorece la interacción con el PE. Ademas, se encontro que el aumento en la concentración de sal tambien favorece el incremento de la carga neta positiva de la proteina en ese rango. Se cuantifico la adsorción del PE en la supercie de la proteina con un criterio estructural el cual tiene en cuenta la formación de pares ionicos. Estos datos fueron comparados con datos experimentales que indican la formación de un complejo midiendo la turbidez de la solución como una función del pH.Aplicando el metodo de Monte carlo estudiamos la interaccion entre alfa-lactoalbumina y una cadena de polielectrolito anionico. Se observo que el polianion fue adsorbido en la proteina en un rango de pH inferior al punto isoelectrico, es decir donde ambos tienen carga opuesta. Se encontro que la presencia del polielectrolito modifica la carga neta de la proteina y esto se debe al mecanismo de regulacion de carga el cual es evidente en el rango de interaccion de las macromoleculas.