Interacción de 𝛼-lactoalbumina con cadenas de polielectrolitos de diversa naturaleza: un estudio mediante simulaciones computacionales.

PAOLA TORRES; BALDOR, SOFÍA; VALERIA BOERIS; CLAUDIO F. NARAMBUENA

San Rafael

Congreso; VIII Foro tecnológico Facultad Regional San Rafael, UTN.; 2020

Facultad Regional San Rafael. Universidad Tecnologica Nacional

Las proteínas del suero de lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industria alimenticia debido a sus propiedades funcionales. Las proteínas mayoritarias son α-latoalbumina, β-lactoglobulina y glicomacropeptido. Estas proteínas tienen la capacidad de interactuar y formar complejos con polisacáridos. Estos polisacáridos pueden adquirir carga eléctrica y comportarse como polielectrolitos. Esta interacción tiene gran importancia en el rango de pH en el cual proteína y polielectrolito tienen cargas opuestas. En este trabajo se presentará el estudio de la interacción entre α-lactoalbumina y una cadena de polielectrólito. La metodología utilizada consiste en un modelo de grano grueso para la proteína y el polielectrolito. Se llevan a cabo simulaciones por el método de Monte Carlo. Se calcularon las cargas eléctricas de la proteína aislada y se encontró que el punto isoeléctrico está alrededor de 4.5 lo cual está de acuerdo con datos experimentales. Se analizó como influye la presencia del polielectrolito en la proteína. Los resultados mostraron que debido al polielectrolito aniónico la carga de la proteína se incremente aún más, y toma valores más positivos a valores de pH menor al punto isoeléctrico. El incremento de la carga positiva favorece la interacción con el PE. Se cuantifico la adsorción del PE en la superficie de la proteína con un criterio estructural el cual tienen en cuenta la formación de pares iónicos. Estos datos fueron comparados con datos experimentales que indican la formación de un complejo midiendo la turbidez de la solución como una función del pH.