Actividad de la Lipoproteína Lipasa y de la Lipasa Endotelial en individuos con distinto grado de obesidad.

MIKSZTOWICZ V; FERNANDEZ MACHULSKY N; LUCERO D; SCHREIER L; BERG G

Jornada; V Jornada V Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos y Lipoproteínas; 2012

Lipoproteína lipasa (LPL) y lipasa endotelial (LE) catabolizan distintas lipoproteínas. LPL se sintetiza en tejido adiposo (TA), músculo cardíaco y esquelético y actúa como TG-hidrolasa sobre VLDL y quilomicrones. LE se encuentra en TA e hígado entre otros, actúa como fosfolipasa en el catabolismo de HDL y LDL. La insulina aumenta la expresión de ambas enzimas; en obesidad, situación caracterizada por insulino resistencia (IR), no se ha evaluado la actividad de LE y existen controversias en la regulación de LPL. Objetivo: evaluar la actividad de LPL como TG-hidrolasa y de LE como fosfolipasa en individuos con distintos grados de obesidad. Se estudiaron 74 individuos, divididos según BMI en normopeso (NP,n=25), sobrepeso (SP,n=15) y obeso (OB,n=34). En suero se evaluó perfil lipídico-lipoproteico, glucosa, insulina y adiponectina. En plasma postheparínico se midió actividad de ambas enzimas. La actividad de LPL fue menor en SB y OB respecto a NP (p<0,05), la actividad de LE fue mayor en OB respecto a NP (p<0,05). LPL correlacionó negativamente con el tamaño y contenido de TG en VLDL (r=-0,33 y r=-0,37,p 0,05), HOMA (r=-0,38,p 0,01) y positivamente con adiponectina (r=0,37,p 0,01). LE correlacionó negativamente con c-HDL y ApoA (r=-0,35 y r=-0,24,p 0,05) y positivamente con HOMA (r=0,28,p<0,05). El comportamiento de ambas enzimas en obesidad se asocia al estado de IR y sería responsable parcial del perfil lipídico aterogénico en estos pacientes.