ESTUDIO POR RESONANCIA PARAMAGNETICA ELECTRONICA DEL COMPLEJO (2,6-piridina-acido dicarboxilico)COBRE

PÉREZ, ANA LAURA; NEUMAN, NICOLÁS I.; RIZZI, ALBERTO C.; BRONDINO, CARLOS D

Santa Fe

Encuentro; XIX Encuentro de Jóvenes Investigadores de la Universidad Nacional del Litoral; 2015

Universidad Nacional del Litoral

El estudio de la estructura electrónica y las propiedades magnéticas de compuestos de metales de transición paramagnéticos como Cu(II), Co(II), Fe(III), es un área que tiene relevancia en química bioinorgánica (Kim y col., 2004), magnetismo molecular (Mrozinski, 2005) y en los últimos años en spintrónica (Timco y col., 2009). La espectroscopía de Resonancia Paramagnética Electrónica (EPR), especialmente aplicada a monocristales, es muy útil para relacionar el magnetismo con la estructura de los caminos químicos que comunican los iones en la red cristalina. Esta información es relevante ya que puede extenderse al estudio de procesos de transferencia electrónica en enzimas redox. La técnica de EPR consiste en separar los niveles de energía de espin en una muestra paramagnética (que posee electrones desapareados) mediante un campo magnético B externo, e inducir transiciones entre estos niveles aplicando radiación de microondas. Realizando un barrido del campo B a frecuencia de microondas constante se observan una o más líneas de resonancia a distintos valores de B, a partir de cuyas posiciones se pueden determinar parámetros asociados a la estructura electrónica de la especie paramagnética estudiada. Por otro lado, el estudio en monocristales orientados también permite obtener información de diferentes interacciones entre espines, como por ejemplo interacción hiperfina entre espin nuclear y electrónico, e interacción dipolar e interacción de intercambio isotrópica entre espines electrónicos, siendo esta última caracterizada por la constante de acoplamiento J. Esta constante está íntimamente relacionada con la velocidad de trasferencia electrónica en proteínas redox (Marcus y col., 1985; Calvo y col. 2001). El ión Cu(II) es un metal de transición con configuración 3d9 (S=½) y de gran relevancia biológica ya que participa en el sitio activo de diversas enzimas redox, como por ejemplo la nitrito reductasa, la tirosinasa, la catecol oxidasa, proteínas de transporte como la hemocianina y proteínas de transferencia electrónica como la pseudoazurina (Solomon y col., 2001; Ferroni y col., 2014).En este trabajo se sintetizaron y cristalizaron dos complejos diferentes del ión Cu(II) con el ligando ácido dipicolínico (2,6-piridina-ácido dicarboxílico) en los cuales los iones Cu(II) están conectados por diferentes tipos de uniones químicas, típicas de las que aparecen en metaloproteínas involucradas en procesos de transferencia electrónica.