INVESTIGADORES
LEVIT Romina
congresos y reuniones científicas
Título:
Producción de naringenina con naringinasa inmovilizada de Penicillium sp
Autor/es:
RUBIO, M.; LEVIT, R.; NAVARRO, A.; CERUTTI, G.
Lugar:
Tafí del Valle. Tucumán
Reunión:
Jornada; XXVIII Jornadas Científicas de la Asociación de Biología de Tucumán; 2011
Institución organizadora:
Asociación de Biología de Tucumán
Resumen:
Naringenina es un flavonoide de importancia en la industria farmacéutica por sus propiedades antioxidantes, antitrombóticas y antiinflamatorias. Los procesos enzimáticos para la producción de naringenina, presentan mayores ventajas que los procesos químicos, por ser específicos, mantienen las características organolépticas del alimento y no generan compuestos secundarios. Naringinasa, es un complejo enzimático de alfa-L-ramnosidasa (EC.3.2.1.40) y beta-D-glucosidasa (EC.3.2.1.21), que hidroliza naringina, para obtener como producto final naringenina. La desventaja de este proceso es la pérdida de enzimas solubles cuando se recupera el producto. Una alternativa es inmovilizar al catalizador enzimático usando un método simple y de bajo costo. El objetivo del trabajo fue estudiar las condiciones óptimas de producción de naringenina con naringinasa soluble de Penicillium sp. y aplicarlas con naringinasa inmovilizada, en un proceso en lote. Se estudió la producción de naringenina variando: concentración de la enzima (50 y 100 mg/ml); concentración de naringina (5 y 10 g/l); pH (3,5- 4,2 y 5,0); temperatura (30, 37 y 40 ºC); tiempo de incubación (3,6 y 9 h). La enzima fue inmovilizada por entrampado con pectina usando una solución gelificante (borato de sodio- CaCl2x2H2O). Se determinó naringina por Davis, naringenina por Habelt y azúcares reductores por Somogyi- Nelson. La máxima producción de naringenina (3,5 g/l) fue en las siguientes condiciones: 100 mg/ml de naringinasa; 5 g/l de naringina; pH 4,2; temperatura 37ºC durantes 3 h de incubación. Las mismas condiciones se usaron con enzimas inmovilizadas, obteniendo un 80% de transformación de naringina en naringenina, un 20% más que con enzimas solubles (60%). El complejo enzima-pectina fue reutilizado durante una semana sin que se observe rotura del soporte, ni problemas de difusión del sustrato (naringina) o salida del producto (naringenina). En conclusión, la inmovilización de naringinasa fue efectiva usando un método simple, de bajo costo, el cual pudo ser reutilizado durante una semana, sin pérdida del catalizador.